Advanced glycation end-product
L'advanced glycation end-product, in sigla AGE (in italiano: prodotto finale della glicazione avanzata), è il risultato di una catena di reazioni chimiche successive alla reazione di glicazione iniziale.
Prodotti intermedi sono conosciuti come il riarrangiamento di Amadori, la base di Schiff e i prodotti di Maillard, chiamati così dai ricercatori che per primi li hanno descritti. La letteratura è ancora indecisa sull'applicare questa terminologia. Per esempio i prodotti della reazione di Maillard sono talvolta considerati prodotti intermedi e talvolta finali. Gli effetti collaterali generati nei passaggi intermedi derivano da agenti ossidanti (come il perossido di idrogeno) e non (come le proteine amiloidi beta)[1]. Il termine glicosilazione è talvolta usato per glicazione in letteratura, di solito come glicosilazione non enzimatica.
Gli AGE si trovano sulle superfici dorate o abbrustolite di cibi fritti o grigliati e anche sulla crosta del pane. Oltre al colore, gli AGE conferiscono agli alimenti cotti anche il sapore caratteristico, tipico dei prodotti da forno.
Effetti modifica
Recenti studi attribuiscono agli AGE's un ruolo patogenetico anche nelle allergie alimentari.
Con la dieta moderna e l'utilizzo di prodotti industriali consumiamo più AGE's di quanto accadeva anni fa, alcune aziende alimentari trasformano eccessivamente alcuni alimenti o aggiungono AGE's artificiali per esaltare il sapore dei propri prodotti.
Solo nel latte sono previsti dei limiti, la legge italiana fissa infatti in 8,6 mg/100 g di proteine il limite di furosina presente nel latte crudo e pastorizzato e in 12 mg/100 g di proteine il limite per i formaggi freschi a pasta filata.
I prodotti finali di glicazione avanzata (AGE), noti anche come glicotossine, sono un gruppo eterogeneo di composti altamente ossidanti con un significato patogenetico nel diabete e in molte altre malattie croniche (2, 3, 4, 5, 6, 7)[2].
La formazione di AGE è una parte del normale metabolismo, ma se si raggiungono livelli eccessivamente alti di AGE nei tessuti e la circolazione possono diventare patogeni. Gli effetti patologici di AGE sono legati alla loro capacità di promuovere lo stress ossidativo e infiammazione legandosi coi recettori della superficie cellulare o reticolazione con proteine del corpo, alterando la loro struttura e funzione. (8-9)
Note modifica
- ^ Miyata T, Oda O, Inagi R, Iida Y, Araki N, Yamada N, Horiuchi S, Taniguchi N, Maeda K, Kinoshita T, beta 2-Microglobulin modified with advanced glycation end products is a major component of hemodialysis-associated amyloidosis, in The Journal of Clinical Investigation, vol. 92, n. 3, settembre 1993, pp. 1243–52, DOI:10.1172/JCI116696, PMC 288264, PMID 8376584.
- ^ M. Brownlee, Biochemistry and molecular cell biology of diabetic complications, in Nature, vol. 414, n. 6865, 13 dicembre 2001, pp. 813–820, DOI:10.1038/414813a. URL consultato il 31 gennaio 2018.
3. Ulrich P, Cerami A. Glicazione proteica, diabete e invecchiamento. Rec Prog Prog prog. 2001; 56 : 1-21. [ PubMed ]
4. Vlassara H, Uribarri J. Glycoididation e complicanze diabetiche: lezioni moderne e un avvertimento? Rev Endocrin Metab Disord. 2004; 5 : 181-188. [ PubMed ]
5. Goldin A, Beckman JA, Schmidt AM, Creager MA. Prodotti finali di glicazione avanzata: stimolare lo sviluppo di lesioni vascolari diabetiche. Circolazione. 2006; 114 : 597-605. [ PubMed ]
6. Huebschmann AG, Regensteiner JG, Vlassara H, Reusch JEB. Diabete e prodotti avanzati per la glycoxidation. Cura del diabete 2006; 29 : 1420-1432. [ PubMed ]
7. Bohlender JM, Franke S, Stein G, Wolf G. Prodotti avanzati per la glicazione e il rene. Am J Physiol Renal Physiol. 2005; 289 : F645-F659. [ PubMed ]
8. Eble AS, Thorpe SR, Baynes JW. Glicosilazione non enzimatica e cross-linking glucosio-dipendente delle proteine. J Biol Chem. 1983; 258 : 9406-9412. [ PubMed ]
9. Vlassara H. Il recettore AGE nella patogenesi delle complicanze diabetiche. Diabete Metab Rev. 2001; 17 : 436-443. [ PubMed ]
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