Asp-N
Con le denominazioni Endoproteinasi Asp-N o Endoproteinasi Asp/Glu-N si identifica una zinco-metalloendopeptidasi, come tutte le proteasi endopeptidiche specifiche taglia le proteine a livello di un legame specifico fra due peptidi, in particolare scinde il legame N-terminale dei residui di acido cisteico e acido aspartico [1].
Enzima modifica
Tale enzima viene attivamente impiegato nella ricerca biomedica e nelle biotecnologie, per la sua specificità di taglio. Ogni casa produttrice fornisce una differente tipologia di tale metallo proteasi in quanto viene purificata a partire da organismi differenti e con metodi differenti, pertanto il peso molecolare, l'affinità per i substrati, l'attività specifica ed altre caratteristiche specifiche variano in base al fornitore.
Note modifica
- ^ Diego Ingrosso, Audree V. Fowler, Janice Bleibaum, Steven Clarke -Corresponding author- Specificity of endoproteinase Asp-N (Pseudomonas fragi): Cleavage at glutamyl residues in two proteins Biochemical and Biophysical Research Communications Volume 162, Issue 3, 15 agosto 1989, Pagine 1528–1534 https://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(89)90848-6
Bibliografia modifica
- Immacolata Castellano, (2006) Caratterizzazione biochimica della superossido dismutasi dell'eubatterio psicrofilo Pseudolteromonas haloplanktis: Ruololo regolatorio di un residuo di cisteina molto reattivo Tesi di Dottorato http://www.fedoa.unina.it/1363/1/Castellano_Biochimica_e_Biologia_Cellulare_e_Molecolare.pdf
- Engel, L., Saveliev, S., Urh, M., Simpson, D., Jones, R. e Wood, K. Using Endoproteinases Asp-N and Glu-C to Improve Protein Characterization. https://web.archive.org/web/20120606125536/http://www.promega.com/resources/articles/pubhub/using-endoproteinases-asp-n-and-glu-c-to-improve-protein-characterization/
- Tarentino A.L. Flavastacin (2004) In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2nd Ed., 631-632, Elsevier, London.
- Tarentino, A.L. et al. (1995) Molecular Cloning and Sequence Analysis of Flavastacin: An O-Glycosylated Prokaryotic Zinc MetalloendopeptidaseArch Biochem Biophys, Volume 319, Issue 1, 1º maggio 1995, Pagine 281–285 https://dx.doi.org/10.1006/abbi.1995.1293
- Grimwood, B.G., Plummer, T.H. e Tarentino, A.L. (1994) Arch Biochem Biophys, 311, 127-132.
- Tetaz T, Morrison JR, Andreou J, Fidge NH. (1990) Relaxed specificity of endoproteinase Asp-N: this enzyme cleaves at peptide bonds N-terminal to glutamate as well as aspartate and cysteic acid residues. Biochem Int.Nov;22(3):561-6. PMID 1981672
