Brefeldina A
La brefeldina A è una tossina fungina prodotta dal fungo Eupenicillium brefeldianum, ma è anche un inibitore del trasporto endocellulare dal reticolo endoplasmatico all'apparato di Golgi, ed è stato osservato inibire anche la transcitosi a livello del rene del cane[1].
| Brefeldina A | |
|---|---|
 | |
| Nome IUPAC | |
| (1S,2E,7S,10E,12R,13R,15S)-12,15-diidrossi-7-metil-8-ossabiciclo[11.3.0]esadeca-2,10-dien-9-one | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C16H24O4 |
| Massa molecolare (u) | 280.359 |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 606-528-3 |
| PubChem | 5287620 |
| DrugBank | DB07348 |
| SMILES | CC1CCCC=CC2CC(CC2C(C=CC(=O)O1)O)O |
| Indicazioni di sicurezza | |
Il target cellulare della brefeldina A sembra essere un certo tipo di Guanine nucleotide exchange factors (GEFs) o fattori di scambio del GTP responsabili dell'attivazione di una GTPasi chiamata ARF1p. Questa Arf1p, a sua volta, è coinvolta nella formazione di vescicole di trasporto reclutate dalle proteine di rivestimento delle membrane intracellulari.
La brefeldina A è stata inizialmente isolata per essere utilizzata come antivirale,[2] ma ora viene usata soprattutto per studiare il trasporto delle proteine.
La brefeldina A in presenza dell'enzima CD38 forma un metabolita che è in grado di inibire i processi di regolazione cellulare mediati dal complesso molecolare CtBP1/BARS, bloccando così la duplicazione cellulare.[3]
Note modifica
- ^ Taub ME, Shen WC, Regulation of pathways within cultured epithelial cells for the transcytosis of a basal membrane-bound peroxidase-polylysine conjugate, in J. Cell. Sci., 106 ( Pt 4), dicembre 1993, pp. 1313–21, PMID 8126110.
- ^ Tamura G, Ando K, Suzuki S, Takatsuki A, Arima K, Antiviral activity of brefeldin A and verrucarin A, in J. Antibiot., vol. 21, n. 2, febbraio 1968, pp. 160–1, PMID 4299889.
- ^ La tossina di un fungo per curare il cancro - Salute - Tgcom24, su tgcom24.mediaset.it. URL consultato il 29 luglio 2013 (archiviato dall'url originale il 1º agosto 2013).
Bibliografia modifica
- P. Liberali, E. Kakkonen; G. Turacchio; C. Valente; A. Spaar; G. Perinetti; RA. Böckmann; D. Corda; A. Colanzi; V. Marjomaki; A. Luini, The closure of Pak1-dependent macropinosomes requires the phosphorylation of CtBP1/BARS., in EMBO J, vol. 27, n. 7, aprile 2008, pp. 970-81, DOI:10.1038/emboj.2008.59, PMID 18354494.
- JW. Hewett, B. Tannous; BP. Niland; FC. Nery; J. Zeng; Y. Li; XO. Breakefield, Mutant torsinA interferes with protein processing through the secretory pathway in DYT1 dystonia cells., in Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 104, n. 17, aprile 2007, pp. 7271-6, DOI:10.1073/pnas.0701185104, PMID 17428918.
- X. Zhao, A. Claude; J. Chun; DJ. Shields; JF. Presley; P. Melançon, GBF1, a cis-Golgi and VTCs-localized ARF-GEF, is implicated in ER-to-Golgi protein traffic., in J Cell Sci, vol. 119, Pt 18, settembre 2006, pp. 3743-53, DOI:10.1242/jcs.03173, PMID 16926190.
- HM. Kent, HT. McMahon; PR. Evans; A. Benmerah; DJ. Owen, Gamma-adaptin appendage domain: structure and binding site for Eps15 and gamma-synergin., in Structure, vol. 10, n. 8, agosto 2002, pp. 1139-48, PMID 12176391.
- Y. Sato, Y. Koshita; M. Hirayama; T. Matuyama; H. Wakimoto; H. Hamada; Y. Nitsu, Augmented antitumor effects of killer cells induced by tumor necrosis factor gene-transduced autologous tumor cells from gastrointestinal cancer patients., in Hum Gene Ther, vol. 7, n. 15, ottobre 1996, pp. 1895-905, DOI:10.1089/hum.1996.7.15-1895, PMID 8894681.
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