Citocromo c perossidasi
La Citocromo c perossidasi, o CCP, è un enzima, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi. che contiene eme solubile in acqua. Fa parte della famiglia delle perossidasi che prende equivalenti riducenti dal citocromo c e riduce il perossido di idrogeno in acqua:
| Citocromo c perossidasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.11.1.5 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| ferrocitocromo-c:idrogeno-perossido ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| citoromo perossidasi; citocromo c-551 perossidasi; apocitocromo c perossidasi; citocromo c-H2O ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- CCP + H2O2 + 2 ferrocitocromo c + 2H+ ⇌ CCP + 2H2O + 2 ferricitocromo c
La Citocromo c perossidasi può reagire anche con idroperossidi diversi dal perossido di idrogeno ma la velocità di reazione è molto minore che con il perossido di idrogeno.
Fu isolato per la prima volta nel lievito da R. A. Altschul, Abrams, e Hogness nel 1940, benché non alla purezza. La prima preparazione purificata di lievito CCP si deve a Takashi Yonetani e la sua preparazione mediante cromatografia a scambio ionico nei primi anni Sessanta. La struttura ai raggi X fu opera di Thomas Poulos nei tardi anni '70.
L'enzima del lievito è un monomero di peso molecolare 34,000, contenente 293 amminoacidi, e contiene anche un singolo legame eme b non covalente. Stranamente per le proteine, questo enzima cristallizza quando sottoposto a dialisi con acqua distillata. Ancora, l'enzima si purifica come conseguenza della cristallizzazione, facendo cicli di cristallizzazione un effettivo passo per la purificazione finale.
Similmente alla catalasi, la reazione del citocromo c perossidasi si sviluppa in tre passaggi, formando dapprima un composto I del CCP e poi un composto II del CCP:
- CCP + ROOH → CCP-composto I + ROH + H2O
- CCP-composto I + e- + H+ → CCP-composto II
- CCP-composto II + e- + H+ → CCP
CCP a riposo ha un eme ferrico e dopo l'aggiunta di due equivalenti ossidanti da un idroperossido, diviene un enzima con stato formale di ossidazione V. Comunque, sia basse temperature, misuramenti a suscettibilità magnetica e la spettroscopia Mössbauer mostrano che il ferro nel composto I del CCP è un ferro +4 ferrile, e non in stato di ossidazione V. L'altra caratteristica saliente del composto I del CCP è un longevo radicale libero, la cui presenza suggerisce una specie diversa dai radicali liberi di porfirina di altri composti I di perossidasi. Inizialmente era riconosciuto essere un radicale libero organico, con il grosso dell'evidenza che lo legava alla catena laterale del residuo di triptofano (Trp-191).
Diversamente da molte perossidasi, il composto I del CCP è abbastanza longevo, decadendo in composto II di CCP con una vita media a temperatura ambiente che va da 40 minuti a un paio d'ore.
Bibliografia modifica
- Altschul, A.M., Abrams, R. e Hogness, T.R. Cytochrome c peroxidase. J. Biol. Chem. 136 (1940) 777–794.
- Yamanaka, T. e Okunuki, K. Isolation of a cytochrome peroxidase from Thiobacillus novellus. Biochim. Biophys. Acta 220 (1970) 354–356. Entrez PubMed 5487887
- Yonetani, T. Cytochrome c peroxidase. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 33 (1970) 309–335. Entrez PubMed 4318313
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