Leptospira

genere di batterio della famiglia Leptospiraceae

Leptospira (combinazione della parola greca λεπτος, leptos, "sottile", e della parola latina spira, con lo stesso significato dell'italiano "spira") è un genere di batteri appartenente al phylum Spirochaetes. Ha forma di filamento elicoidale ad estremità uncinate e possiede 2 flagelli che lo rendono mobile. Alcune specie sono patogeniche (v. leptospirosi), altre sono semplicemente saprofitiche.

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Leptospira
Leptospira interrogans
al microscopio elettronico
Classificazione scientifica
Dominio Prokaryota
Regno Bacteria
Phylum Spirochaetes
Classe Spirochaetes
Ordine Spirochaetales
Famiglia Leptospiraceae
Genere Leptospira
Noguchi 1917
Specie
v. testo

Leptospira fu osservato per la prima volta nel 1907 nei tessuti renali di un paziente morto per quella che fu descritta erroneamente come febbre gialla.[1]

Tassonomia modifica

Leptospira, insieme ai generi Leptonema e Turneria, appartiene alla famiglia delle Leptospiraceae.

Il genere è diviso in 20 specie in base a studi sul DNA[2][3] come segue:

Specie patogeniche:

Leptospira interrogans
Leptospira kirschneri
Leptospira noguchii
Leptospira alexanderi
Leptospira weilii
Leptospira genomospecies 1
Leptospira borgpetersenii
Leptospira santarosai
Leptospira kmetyi

Specie intermedie o opportunistiche:

Leptospira inadai
Leptospira fainei
Leptospira broomii
Leptospira licerasiae
Leptospira wolffii

Specie non patogeniche:

Leptospira biflexa
Leptospira meyeri
Leptospira wolbachii
Leptospira genomospecies 3
Leptospira genomospecies 4
Leptospira genomospecies 5

Il genere viene anche diviso in sierotipi in base all'affinità antigenica. Attualmente vengono riconosciuti oltre 200 sierotipi; qualche sierotipo è trasversale a due o più specie.

Morfologia modifica

Nonostante l'alto numero di sierotipi, tutti i membri del genere hanno morfologia simile: sono batteri a forma di spirale, lunghi 6-20 µm, con un diametro di 0.1 µm (distanza tra le spire di circa 0.5 µm).[4] Una o entrambe le estremità sono di solito uncinate.

Poiché sono così sottili, esemplari di Leptospira viventi sono osservati meglio mediante microscopio in campo oscuro.

Struttura cellulare modifica

Leptospira possiede un rivestimento simile alla parete cellulare dei Gram-negativi, formato da una membrana citoplasmatica, uno strato di peptitoglicano e una membrana esterna. Tuttavia, lo strato di peptidoglicano è associato con la membrana citoplasmatica piuttosto che con quella esterna, un arrangiamento che è esclusivo delle spirochete. I due flagelli di Leptospira, emergenti dalle estremità del batterio, si estendono all'interno dello spazio periplasmico, e sono indispensabili per la motilità della Leptospira.[5]

La membrana esterna contiene diverse lipoproteine e proteine transmembrana.[6] Come previsto, la composizione proteica della membrana esterna differisce quando si confrontano ceppi di Leptospira cresciuti in un mezzo artificiale con ceppi di Leptospira isolati da un animale infetto.[7][8][9] Diverse proteine della membrana esterna della Leptospira hanno mostrato la proprietà di legarsi alla matrice extracellulare dell'ospite e al fattore H. Queste proteine potrebbero giocare un ruolo importante nell'adesione della Leptospira ai tessuti dell'ospite e nella resistenza al complemento, rispettivamente.[10][11][12]

La membrana esterna della Leptospira, analogamente a quella dei batteri Gram-negativi, contiene lipopolisaccaridi (LPS). Differenze nella struttura altamente immunogenica degli LPS spiegano la presenza di numerosi sierotipi di Leptospira.[4]. Di conseguenza, l'immunità è sierotipo specifica; i vaccini attuali per la leptospirosi, che consistono di uno o più sierotipi di Leptospira endemici nella popolazione, proteggono solo contro i sierotipi contenuti nella preparazione. Il lipopolisaccaride (LPS) leptospirale ha mostrato una bassa attività come endotossina.[4]. Un aspetto insolito dei lipopolosaccaridi leptospirali è che attivano le cellule ospiti via TLR-2 piuttosto che TLR4.[13] La struttura unica del lipide A nella molecola di LPS può spiegare queste osservazioni.[14] Infine, l'antigene O della molecola LPS di L. interrogans differisce in un animale con infezione acuta rispetto a un altro con infezione cronica.[15] In ogni caso, non è ancora noto, se esiste, il ruolo che questi cambiamenti dell'antigene O assumono nell'instaurarsi o nel mantenimento di infezioni acute o croniche.

Habitat modifica

Esemplari di Leptospira sono stati trovati in ambienti diversissimi, in tutto il mondo eccetto l'Antartide.[16]

La presenza di acqua o di forte umidità e il pH neutro (6.9-7.4) sono essenziali per la sopravvivenza di questi batteri. L'habitat naturale usuale è costituito da acque stagnanti.

Nutrizione modifica

Leptospira è coltivata a 30 °C sul terreno di Ellinghausen-McCullough-Johnson-Harris (EMJH), che può essere arricchito con siero di coniglio 0,2-1% per aumentare la crescita di ceppi esigenti.[17] La crescita di Leptospire patogene in un terreno artificiale come l'EMJH si evidenzia in 4-7 giorni, mentre la crescita di ceppi saprofitici avviene in 2-3 giorni. Per le specie patogene, la temperatura minima di crescita è di 13-15 °C. Poiché la temperatura minima di crescita delle specie saprofite è di 5-10 °C, questa differenza può essere usata per distinguere le specie saprofitiche di Leptospira da quelle patogene.[17] Il pH ottimale di crescita di Leptospira è 7.2-7.6.

Le Leptospire sono organismi aerobi nei quali la principale sorgente di carbonio ed energia durante la crescita in vitro è rappresentata da acidi grassi a catena lunga, che sono metabolizzati mediante beta-ossidazione.[18][19] Gli acidi grassi sono presenti nel terreno EMJH sotto forma di Tween.[17] Nel suddetto terreno gli acidi grassi sono legati dall'albumina e rilasciati lentamente nel mezzo per prevenire il loro accumulo tossico.

Come la maggior parte dei batteri, Leptospira richiede ferro per la crescita.[20] L. interrogans e L. biflexa hanno la capacità di acquisire il ferro in differenti forme.[21] L. biflexa possiede un recettore TonB-dipendente richiesto per l'utilizzazione della forma ferrosa del ferro, ed un gene ortologo del recettore è stato identificato anche nel genoma di L. interrogans. L. interrogans può anche ricavare il ferro dall'eme, che è legato alla maggior parte del ferro presente nel corpo umano. Sulla superficie di L. interrogans è stata identificata la proteina HbpA emina-legante, che può essere coinvolta nella cattura dell'emina.[22] In alcune specie patogene (L. biflexa) non è presente la proteina HbpA, ma un'altra proteina emina-legante, la LipL41, che può spiegare la loro capacità di usare l'emina come sorgente di ferro.[22] Sebbene non secernano siderofori, L. biflexa and L. interrogans sono capaci di ricavare il ferro dai siderofori secreti da altri microrganismi.[21]

Note modifica

  1. ^ Stimson AM (1907). "Note on an organism found in yellow-fever tissue." Public Health Reports 22:541.
  2. ^ Brenner DJ, Kaufmann AF, Sulzer KR, Steigerwalt AG, Rogers FC, Weyant RS, Further determination of DNA relatedness between serogroups and serovars in the family Leptospiraceae with a proposal for Leptospira alexanderi sp. nov. and four new Leptospira genomospecies, in Int. J. Syst. Bacteriol., 49 Pt 2, 1999, pp. 839–58, PMID 10319510.
  3. ^ Bharti AR, Nally JE, Ricaldi JN, Matthias MA, Diaz MM, Lovett MA, Levett PN, Gilman RH, Willig MR, Gotuzzo E, Vinetz JM, Leptospirosis: a zoonotic disease of global importance, in The Lancet infectious diseases, vol. 3, n. 12, 2003, pp. 757–71, PMID 14652202.
  4. ^ a b c Levett PN, Leptospirosis, in Clin. Microbiol. Rev., vol. 14, n. 2, 2001, pp. 296–326, DOI:10.1128/CMR.14.2.296-326.2001, PMID 11292640.
  5. ^ Picardeau M, Brenot A, Saint Girons I, First evidence for gene replacement in Leptospira spp. Inactivation of L. biflexa flaB results in non-motile mutants deficient in endoflagella, in Mol. Microbiol., vol. 40, n. 1, 2001, pp. 189–99, PMID 11298286.
  6. ^ Cullen PA, Cordwell SJ, Bulach DM, Haake DA, Adler B, Global analysis of outer membrane proteins from Leptospira interrogans serovar Lai, in Infect. Immun., vol. 70, n. 5, 2002, pp. 2311–8, PMID 11953365.
  7. ^ Haake DA, Martinich C, Summers TA, Shang ES, Pruetz JD, McCoy AM, Mazel MK, Bolin CA, Characterization of leptospiral outer membrane lipoprotein LipL36: downregulation associated with late-log-phase growth and mammalian infection, in Infect. Immun., vol. 66, n. 4, 1998, pp. 1579–87, PMID 9529084.
  8. ^ Palaniappan RU, Chang YF, Jusuf SS, Artiushin S, Timoney JF, McDonough SP, Barr SC, Divers TJ, Simpson KW, McDonough PL, Mohammed HO, Cloning and molecular characterization of an immunogenic LigA protein of Leptospira interrogans, in Infect. Immun., vol. 70, n. 11, 2002, pp. 5924–30, PMID 12379666.
  9. ^ Nally JE, Whitelegge JP, Bassilian S, Blanco DR, Lovett MA, Characterization of the outer membrane proteome of Leptospira interrogans expressed during acute lethal infection, in Infect. Immun., vol. 75, n. 2, 2007, pp. 766–73, DOI:10.1128/IAI.00741-06, PMID 17101664.
  10. ^ Verma A, Hellwage J, Artiushin S, Zipfel PF, Kraiczy P, Timoney JF, Stevenson B, LfhA, a novel factor H-binding protein of Leptospira interrogans, in Infect. Immun., vol. 74, n. 5, 2006, pp. 2659–66, DOI:10.1128/IAI.74.5.2659-2666.2006, PMID 16622202.
  11. ^ Barbosa AS, Abreu PA, Neves FO, Atzingen MV, Watanabe MM, Vieira ML, Morais ZM, Vasconcellos SA, Nascimento AL, A newly identified leptospiral adhesin mediates attachment to laminin, in Infect. Immun., vol. 74, n. 11, 2006, pp. 6356–64, DOI:10.1128/IAI.00460-06, PMID 16954400.
  12. ^ Choy HA, Kelley MM, Chen TL, Møller AK, Matsunaga J, Haake DA, Physiological osmotic induction of Leptospira interrogans adhesion: LigA and LigB bind extracellular matrix proteins and fibrinogen, in Infect. Immun., vol. 75, n. 5, 2007, pp. 2441–50, DOI:10.1128/IAI.01635-06, PMID 17296754.
  13. ^ Werts C, Tapping RI, Mathison JC, Chuang TH, Kravchenko V, Saint Girons I, Haake DA, Godowski PJ, Hayashi F, Ozinsky A, Underhill DM, Kirschning CJ, Wagner H, Aderem A, Tobias PS, Ulevitch RJ, Leptospiral lipopolysaccharide activates cells through a TLR2-dependent mechanism, in Nat. Immunol., vol. 2, n. 4, 2001, pp. 346–52, DOI:10.1038/86354, PMID 11276206.
  14. ^ Que-Gewirth NL, Ribeiro AA, Kalb SR, Cotter RJ, Bulach DM, Adler B, Girons IS, Werts C, Raetz CR, A methylated phosphate group and four amide-linked acyl chains in Leptospira interrogans lipid A. The membrane anchor of an unusual lipopolysaccharide that activates TLR2, in J. Biol. Chem., vol. 279, n. 24, 2004, pp. 25420–9, DOI:10.1074/jbc.M400598200, PMID 15044492.
  15. ^ Nally JE, Chow E, Fishbein MC, Blanco DR, Lovett MA, Changes in lipopolysaccharide O antigen distinguish acute versus chronic Leptospira interrogans infections, in Infect. Immun., vol. 73, n. 6, 2005, pp. 3251–60, DOI:10.1128/IAI.73.6.3251-3260.2005, PMID 15908349.
  16. ^ Madigan M; Martinko J (editors)., Brock Biology of Microorganisms, 11th ed., Prentice Hall, 2005, ISBN 0-13-144329-1.
  17. ^ a b c Johnson RC, Harris VG, Differentiation of pathogenic and saprophytic letospires. I. Growth at low temperatures, in J. Bacteriol., vol. 94, n. 1, 1967, pp. 27–31, PMID 6027998.
  18. ^ Johnson RC, Gary ND, Nutrition of Leptospira pomona. II. Fatty acid requirements, in J. Bacteriol., vol. 85, 1963, pp. 976–82, PMID 14044026.
  19. ^ Henneberry RC, Cox CD, Beta-oxidation of fatty acids by Leptospira, in Can. J. Microbiol., vol. 16, n. 1, 1970, pp. 41–5, PMID 5415967.
  20. ^ Faine S, Iron as a growth requirement for pathogenic Leptospira, in J. Gen. Microbiol., vol. 20, n. 2, 1959, pp. 246–51, PMID 13654718.
  21. ^ a b Louvel H, Bommezzadri S, Zidane N, Boursaux-Eude C, Creno S, Magnier A, Rouy Z, Médigue C, Saint Girons I, Bouchier C, Picardeau M, Comparative and functional genomic analyses of iron transport and regulation in Leptospira spp, in J. Bacteriol., vol. 188, n. 22, 2006, pp. 7893–904, DOI:10.1128/JB.00711-06, PMID 16980464.
  22. ^ a b Asuthkar S, Velineni S, Stadlmann J, Altmann F, Sritharan M, Expression and characterization of an iron-regulated hemin-binding protein, HbpA, from Leptospira interrogans serovar Lai, in Infect. Immun., vol. 75, n. 9, 2007, pp. 4582–91, DOI:10.1128/IAI.00324-07, PMID 17576761.

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