Liasi

classe di enzimi

In biochimica una liasi (numero EC 4[1]) è un enzima che catalizza la rottura di diversi legami chimici attraverso processi differenti dall'idrolisi e dalla ossidazione,[2] spesso producendo un nuovo doppio legame[2] o una nuova struttura aromatica.

Una tipica reazione catalizzata da una liasi potrebbe essere la seguente:

ATPcAMP + PPi

Le liasi differiscono dagli altri enzimi in quanto necessitano di un solo substrato per catalizzare la reazione in una direzione e di due substrati per catalizzarla in senso inverso.

Nomenclatura modifica

Il nome sistematico di ogni liasi è composto nel modo seguente: "[Nome gruppo funzionale] liasi". I nomi utilizzati comunemente, in ogni caso, includono decarbossilasi, deidratasi, aldolasi. Quando la reazione in senso inverso è quella biochimicamente più importante, l'enzima è comunemente chiamato sintasi. Tale termine, in ogni caso, non va confuso con sintetasi: le sintetasi, che appartengono al gruppo delle ligasi, utilizzano molecole come ATP per catalizzare la reazione.

Classificazione modifica

La classificazione degli enzimi mediante numero EC inserisce le liasi nella categoria EC 4. Esistono anche 7 ulteriori suddivisioni

  • EC 4.1: sono incluse le liasi che tagliano un legame carbonio-carbonio (ad esempio le decarbossilasi);
  • EC 4.2: sono incluse le liasi che tagliano un legame carbonio-ossigeno (ad esempio le deidratasi);
  • EC 4.3: sono incluse le liasi che tagliano un legame carbonio-azoto;
  • EC 4.4: sono incluse le liasi che tagliano un legame carbonio-zolfo;
  • EC 4.5: sono incluse le liasi che tagliano un legame carbonio-alogenuro;
  • EC 4.6: sono incluse le liasi che tagliano un legame fosforo-ossigeno (ad esempio la adenilato ciclasi, che catalizza la reazione sopra riportata);
  • EC 4.99: sono incluse altre liasi.

Note modifica

  1. ^ (EN) 4, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ a b The International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC), IUPAC - lyases (L03652), su goldbook.iupac.org. URL consultato il 12 ottobre 2022.

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