Metallotioneina
Le metallotioneine costituiscono una famiglia ubiquitaria di proteine a basso peso molecolare (da 500 a 14.000 Da), localizzate nell'apparato del Golgi, caratterizzate da un ricco contenuto in cisteina e da un'alta affinità per i metalli pesanti.
Generalità modifica
Le metallotioneine (MT) furono scoperte nel 1957 da Margoshe e Vallee nel corso della purificazione di una proteina legante il cadmio estratta dalla corticale del rene del cavallo[2]. La loro funzione non è del tutto nota, ma i dati sperimentali suggeriscono che le metallotioneine siano coinvolte nella regolazione dei metalli essenziali (zinco e rame) e svolgano un ruolo di protezione contro la tossicità dei metalli pesanti e contro lo stress ossidativo. Negli esseri umani vi sono quattro principali classi isoenzimi sintetizzati principalmente nel fegato e reni: MT1 (sottotipi: A, B, E, F, G, H, L, M, X), MT2, MT3 ed MT4. La loro produzione dipende dalla disponibilità di elementi essenziali, quali zinco, rame e selenio, e dalla disponibilità degli aminoacidi istidina e cisteina.
Si è visto, specialmente in piante, che le metallotioneine sono tessuto-dipendenti, ovvero si esprimono diversamente (tanto in forma come in quantità) a seconda del tessuto dove sono prodotte. Un esempio sono le fitometallotioneine di tipo IV che si esprimono quasi totalitariamente nei tessuti embrionari delle piante.
Struttura e classificazione modifica
Le metallotioneine sono presenti in una vasta gamma di esseri viventi: Procarioti, Protozoi, Piante, Lieviti, Invertebrati e Vertebrati fra cui l'uomo. A causa dell'ampio spettro tassonomico, le sequenze aminoacidiche sono poco omogenee fra un phylum e l'altro per quanto riguarda il peso molecolare, il numero e la distribuzione dei residui di cisteina; sono invece relativamente omogenee all'interno dello stesso phylum (per esempio i vertebrati).
Le metallotioneine sono suddivise convenzionalmente in 3 classi in base alla distribuzione tassonomica:
- alla I classe appartengono le metallotioneine con struttura primaria simile a quelle dei mammiferi;
- alla II classe le metallotioneine prive di omologia con le metallotioneine dei mammiferi;
- alla III classe le fitochelatine, i polipeptidi delle piante analoghi delle metallotioneine
Note modifica
- ^ Peroza EA, Schmucki R, Güntert P, Freisinger E, Zerbe O. «The beta(E)-domain of wheat E(c)-1 metallothionein: a metal-binding domain with a distinctive structure». J Mol Biol. 2009 Mar 20;387(1):207-18. PMID 19361445
- ^ Margoshes, M. and B.L. Vallee. «A cadmium protein from equine kidney cortex». Journal of American Chemical Society. 1957 79:4813. DOI: 10.1021/ja01574a064
Bibliografia modifica
- Klaassen CD, Liu J, Diwan BA. «Metallothionein protection of cadmium toxicity». Toxicol Appl Pharmacol. 2009 Aug 1;238(3):215-20, PMID 19362100, PMCID PMC2740813 (Free Article)
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