MogA
MogA è una proteina batterica coinvolta nella biosintesi del cofattore molibdeno. Partecipa insieme alla MoeA all'ultimo passaggio della biosintesi che consiste nell'addizione di un atomo di molibdeno nella molibdopterina.
MogA | |
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Modello della MogA da Escherichia Coli | |
Numero EC | 2.7.7.75 |
Classe | Transferasi |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
Mentre MogA facilita l'addizione del molibdeno attivando la MPT, formando l'intermedio MPT adenilato, MoeA media l'addizione del metallo a basse concentrazioni[1]. Nonostante l'insersione i molibdeno in MPT possa avvenire senza aiuto di proteine, in vitro per esempio si può ottenere ad alte concentrazioni di molibdato[2], MogA così come MoeA sono essenziali per le concentrazioni fisiologiche a cui si può trovare il molibdeno all'interno delle cellule.
MogA è una proteina trimerica con dimensioni complessive di circa 60 x 60 x 30 Å. circa 1400 Å2 della superficie accessibile è nascosto dalla trimerizzazione, che corrisponde al 16% della superficie molecolare di ogni monomero. I monomeri sono ripiegati a formare una molecola compatta, leggermente ellissoidale (47 × 32 × 37 Å) con architettura α/β/α, dove un nucleo centrale a foglietto-β è circondato da α-eliche su i due lati.[3]
Negli eucarioti, proteine simili alla MogA e MoeA sono fuse insieme in una singola catena polipeptitica. Nell'uomo la gefirina è la proteina coinvolta nell'insersione del molibdeno in MPT, infatti presenta omologia sia tra il suo dominio N-terminale e la MogA, che il suo dominio C-terminale con la MoeA[4]. La gefirina è coinvolta nella biosintesi del Moco nei tessuti non nervosi, mentre si può trovare anche nei terminali postsinaptici dove è di cruciale importanza per l'addensamento dei recettori della glicina nel tessuto nervoso centrale[5][6].
Note modifica
- ^ Jason D Nichols, K V Rajagopalan, In vitro molybdenum ligation to molybdopterin using purified components, in The Journal of biological chemistry, vol. 280, n. 9, 4 marzo 2005, pp. 7817-7822, DOI:10.1074/jbc.M413783200, ISSN 0021-9258 .
- ^ Meina Neumann, Silke Leimkühler, Heavy metal ions inhibit molybdoenzyme activity by binding to the dithiolene moiety of molybdopterin in Escherichia coli, in The FEBS journal, vol. 275, n. 22, 2008-11, pp. 5678-5689, DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06694.x, ISSN 1742-4658 .
- ^ Michael T. W. Liu, Margot M. Wuebbens, K. V. Rajagopalan, Hermann Schindelin, Crystal Structure of the Gephyrin-related Molybdenum Cofactor Biosynthesis Protein MogA from Escherichia coli, in Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n. 3, 21 gennaio 2000, pp. 1814-1822, DOI:10.1074/jbc.275.3.1814, ISSN 0021-9258, 1083-351X . URL consultato il 20 agosto 2013.
- ^ B. Stallmeyer, G. Schwarz, J. Schulze, A. Nerlich, J. Reiss, J. Kirsch, R. R. Mendel, The neurotransmitter receptor-anchoring protein gephyrin reconstitutes molybdenum cofactor biosynthesis in bacteria, plants, and mammalian cells, in Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 96, n. 4, 16 febbraio 1999, pp. 1333-1338, DOI:10.1073/pnas.96.4.1333, ISSN 0027-8424, 1091-6490 . URL consultato il 9 novembre 2012.
- ^ Recettore glicinergico (o della glicina) A | Farmacologia - Medicinapertutti.it, su medicinapertutti.altervista.org. URL consultato il 20 agosto 2013 (archiviato dall'url originale il 17 agosto 2015).
- ^ http://www.glossariomedico.it/html/it/g/gefirina_20351.asp[collegamento interrotto]