Ornitina carbammiltransferasi

enzima
ornitina carbammiltransferasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC2.1.3.3
ClasseTransferasi
Nome sistematico
carbammil-fosfato:L-ornitina carbammiltransferasi
Altri nomi
citrullina fosforilasi; ornitina transcarbammilasi; OTC; carbammilfosfato-ornitina transcarbammilasi; L-ornitina carbammiltransferasi; L-ornitina transcarbammilasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La ornitina carbamoiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

carbammilfosfato + L-ornitina fosfato + L-citrullina

L'enzima contenuto nelle piante catalizza anche la reazione tipica della putrescina carbammiltransferasi (numero EC 2.1.3.6[1]), della carbammato chinasi (numero EC 2.7.2.2[2]) e della agmatina deiminasi (numero EC 3.5.3.12[3]), che dunque agisce come putrescina sintasi, convertendo rispettivamente l'agmatina e l'ornitina in putrescina e citrullina.

NoteModifica

  1. ^ (EN) 2.1.3.6, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ (EN) 2.7.2.2, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  3. ^ (EN) 3.5.3.12, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

BibliografiaModifica

  • Bishop, S.H. and Grisolia, S., Crystalline ornithine transcarbamylase, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 139, 1967, pp. 344–348, Entrez PubMed 6034676.
  • Marshall, M. and Cohen, P.P., Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. I. Isolation and subunit structure, in J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, pp. 1641–1653, Entrez PubMed 4622303.
  • Marshall, M. and Cohen, P.P., Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. II. Multiple binding sites for carbamyl-P and L-norvaline, correlation with steady state kinetics, in J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, pp. 1654–1668, Entrez PubMed 4622304.
  • Marshall, M. and Cohen, P.P., Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. 3. Effects of chemical modifications of specific residues on ligand binding and enzymatic activity, in J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, pp. 1669–1682, Entrez PubMed 4622305.

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