Differenze tra le versioni di "Urochinasi"

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enzybox
| nome = attivatore dell'u-plasminogeno
| immagine = 1VJA.png
| didascalia = Attivatore dell'u-plasminogeno
| ECnumber = 3.4.21.73
| nome sistematico = attivatore dell'u-plasminogeno
| altri nomi = urochinasi; attivatore del plasminogeno cellulare ; urochinasi attivatrice del plasminogeno; uPA; u-PA; abbochinasi; esterasi urinaria A
 
 
{{proteina
| Name = Attivatore delattivatore dell'u-plasminogeno, urochinasi
| caption =
| image = 1VJA.png
| width = 200
| HGNCid = 9052
| UniProt = P00749
| PDB =
| ECnumber = 3.4.21.3173
| Chromosome = 10
| Arm = q
}}
 
L' '''attivatore dell'u-plasminogeno''' (o '''urochinasi'''), è una [[serin proteasi]] appartenente alla classe delle [[idrolasi]]. Catalizza il taglio specifico del legame [[Arg]]-[[Val]] del [[plasminogeno]]. per formare [[plasmina]].
'''Urochinasi''' (Abbokinase), è una [[serin proteasi]] . L'urochinasi fu originariamente isolata dall'[[urina]] umana, ma è presente anche in altre sostanze fisiologiche, come il plasma sanguigno e nella [[matrice extracellulare]]. Il sottostrato primario fisiologico è il [[plasminogeno]], il quale è uno [[zimogeno]] inattivo formato della sua serin proteasi : la [[plasmina]]. L'attivazione della plasmina coinvolge un processo proteolitico che, dipendendo dall'ambiente fisiologico, partecipa alla [[trombolisi] o alla degradazione della [[matrice extracellulare]] . Ciò collega l'urochinasi a malattie vascolari ed al cancro.
 
== Caratteristiche molecolari ==
L'urochinasi è il 411 residuo [[proteina|proteico]], consistente in 3 [[Dominio (biologia)|domini]]: il domino della serin proteasi, il [[dominio kringle]] ed il [[dominio del fattore di sviluppo]]. L'urochinasi è sintetizzata in forma di prourochinasi o catena singola di urochinasi, ed è attivata da una fendituro proteolitica tra L158 e I159. Le due catene risultanti sono tenute insieme tramite un legame di [[bisolfuro]] .
 
== Bibliografia ==
* {{en}}Lottenberg, R., Christiansen, U., Jackson, C.M. and Coleman, P.L. Assay of coagulation proteases using peptide chromogenic and fluorogenic substrates. Methods Enzymol. 80 (1981) 341–361. {{Entrez Pubmed|6210826}}
* {{en}}Loskutoff, D.J. and Schleef, R.R. Plasminogen activators and their inhibitors. Methods Enzymol. 163 (1988) 293–302. {{Entrez Pubmed|3148826}}
* {{en}}Saksela, O. and Rifkin, D.B. Cell-associated plasminogen activation: regulation and physiological functions. Annu. Rev. Cell Biol. 4 (1988) 93–126. {{Entrez Pubmed|3143380}}
* {{en}}Collen, D., Lijnen, H. R. and Verstraete, M. The fibrinolytic system and its disorders. In: Handin, R.I., Lux, S.E. and Stossel, J.P. (Eds), Blood: Principles and Practice of Hematology, 2nd edn, J.B.Lippincott Company, Philadelphia, 1990.
* {{en}}Lijnen, H.R., Van Hoef, B., Nelles, L. and Collen, D. Plasminogen activation with single-chain urokinase-type plasminogen activator (scu-PA). Studies with active site mutagenized plasminogen (Ser740→Glu). J. Biol. Chem. 265 (1990) 5232–5236. {{Entrez Pubmed|1969415}}
 
[[Categoria:Fisiologia]]
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