Differenze tra le versioni di "Fibronectina"

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==Struttura==
Una molecola di fibronectina umana consta di due [[polipeptide|catene polipeptidiche]] molto simili (non identiche) unite da [[ponte disolfuro|legami disolfuro]] in sede C-terminale.
Ciascuna di queste si compone di una serie lineare di domini distinti, in modo da fornire ad ogni [[polipeptide]] un'architettura modulare. Ognuno è formato da una catena di circa 30 domini ''Fn'' con ripiegamento indipendente: questi sono presenti in molte altre proteine, quali [[Recettore (biochimica)|recettori di membrana]] o [[Coagulazione del sangue|fattori di coagulazione]] (un'elevata produzione di fibronectine caratterizza i processi [[cicatrice|cicatriziali]]), ma hanno assunto la denominazione ''Fn'' in quanto la fibronectina è la prima struttura in cui sono stati scoperti. Tali domini tendono a combinarsi in 5 o 6 unità funzionali di dimensioni maggiori. Tra le unità funzionali più importanti si annoverano i domini di legame per il collagene, l'eparina, la fibrina, e le integrine
 
Il dominio di legame cellulare per le integrine è caratterizzato dalla sequenza amminoacidica RGD ( arg-gly-asp), che forma un ansa nel polipeptide, sporgente dal modulo.
 
==Funzioni==
*[[Integrine]]
*[[Proteoglicani]]
*[[LamininLaminina]]
 
[[Categoria:Proteine della matrice extracellulare]]
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