Splicing: differenze tra le versioni
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Sull'mRNA è possibile individuare dei siti di splicing "forti" e altri siti "deboli"; questi ultimi sono dei siti criptici ossia siti che normalmente non sono riconosciuti come siti di splicing e che invece, vengono identificati come tali, in particolari condizioni: il riconoscimento di tali siti permette la produzione di proteine differenti a partire dallo stesso mRNA.
Da cosa dipende il riconoscimento di questi siti di splicing? Una regione molto importante è quella che è situata tra il sito di ramificazione e il 3' dell'introne ad una distanza di 20-50 bp dall'estremità 3'. Questa regione è ricca in pirimidine ; il riconoscimento del sito di splicing al 3' dipende proprio dalla vicinanza di quest'ultimo al sito di pirimidine.
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Il dominio RS è soggetto alla fosforilazione della serina che sembra essere responsabile del reclutamento di altre proteine che controllano lo splicing.
Il dominio RRM invece, sembra essere implicato nel riconoscimento di specifiche sequenze sull'mRNA che sono localizzate nell'esone.
Si conta che ogni gene umano dia vita, in media, a 4 proteine diverse. Questo meccanismo di '''saldatura alternativa''' spiega, in parte, perché negli organismi superiori non ci sia un rapporto lineare tra numero di geni e complessità dell'organismo (=numero di proteine), che dipende anche dalla capacità di utilizzare più o meno diffusamente il meccanismo dello splicing alternativo.
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I geni SisA e SisB, che si trovano sul cromosoma X, codificano per gli attivatori trascrizionali che controllano l'espressione del gene Sxl. Dpn, un repressore di Sxl, è codificato da un gene localizzato sul cromosoma 2. Sebbene sia i maschi che le femmine esprimano la stessa quantità di Dpn, le femmine sintetizzano una quantità di attivatori doppia rispetto al maschio (nella femmina ci sono due cromosomi X, mentre nel maschio solamente uno). La differenza fra la quantità dell'attivatore e quella del repressore assicura che Sxl venga espressa nella femmina e non nel maschio.
La proteina Sex-lethal è quindi prodotta nei moscerini che si svilupperanno come femmine, ma non in quelli che si svilupperanno come maschi. La presenza di questa proteina è mantenuta grazie a un'autoregolazione dello splicing del suo mRna. In assenza di questa regolazione, non viene prodotta alcuna proteina (nel maschio).
Sex-lethal controlla anche lo splicing del messaggero del gene tra, producendo una proteina funzionale nella femmina, ma non funzionale nel maschio. Tra è essa stessa un regolatore dello splicing che agisce su un pre-mRna trascritto dal gene double-sex (dsx). Quando l'mRna di dsx è sottoposto a un evento di splicing a opera di Tra, viene prodotta una proteina (nella femmina) contenente una sequenza di 30 amminoacidi all'estremità carbossi-terminale che la distingue dalla forma prodotta in assenza del regolatore Tra (nei maschi). La forma di Dsx che si trova nella femmina attiva i geni necessari per lo sviluppo della femmina e reprime quelli per lo sviluppo del maschio. La forma che si trova nel maschio contiene una sequenza di 150 amminoacidi all'estremità carbossi-terminale che reprime i geni necessari per lo sviluppo della femmina. La proteina Sxl agisce come repressore dello splicing legandosi alla pirimidina al sito di splicing 3'. La proteina Tra, al contrario, agisce come attivatore dello splicing; si lega a una sequenza enhancer che si trova in un esone dell'Rna di dsx.
===Modalità di splicing alternativo===
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