Succinato deidrogenasi (ubichinone): differenze tra le versioni

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== Struttura e funzione ==
{{vedi anche|succinato deidrogenasi}}
La succinato deidrogenasi è una flavoproteina (FAD) contenente [[cluster ferro-zolfo]] ed è costituita da un eterotetramero diviso in tre [[subunità]]:
* '''SdhA''', il dominio [[catalisi|catalitico]];
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* '''SdhCD''', la ''ancora di membrana'' dimerica, che contiene [[eme]] di tipo b, la cui funzione non è ancora completamente chiara.
 
Il dominio SdhA contiene il cofattore [[FAD]], legato covalentemente ad un residuo conservato di [[istidina]], che è il sito in cui il [[Acido succinico|succinato]] viene [[ossidazione|ossidato]] in [[fumarato]]. Questo causa la [[Riduzione (chimica)|riduzione]] del FAD in FADH<sub>2</sub>. Il complesso può essere degradato ad ottenere la sola subunità SdhA, che mantiene l'attività catalitica (la subunità in questo caso è definita semplicemente [[succinato deidrogenasi]]), ma non è più in grado di interagire con l'ubichinone.
 
La subunità per il trasferimento di elettroni (SdhB) contiene un [[cluster ferro-zolfo|cluster]] [2Fe-4S], uno [4Fe-4S] ed uno [3Fe-4S], che favoriscono il passaggio di elettroni dall'SdhA al dominio di membrana.
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==Punti di contatto tra Ciclo di Krebs e catena respiratoria==
Il complesso 2II è chiamato '''succinato-CoQ riduttasi''' perché gli elettroni che giungono al CoQ dal FADH<sub>2</sub> provengono dalla ossidazione dell'acido succinico. Il complesso 2 è un punto di contatto tra ciclo di Krebs e catena respiratoria; infatti contiene l'enzima della tappa n° 6 del ciclo di Krebs ,che ossida l'acido succinico ad acido fumarico con la contemporanea riduzione del FAD a FADH<sub>2</sub>. Il FADH<sub>2</sub> viene subito riossidato a FAD senza lasciare il complesso , e trasferisce i suoi elettroni a centri Fe-S che a loro volta riducono il CoQ.
 
Questo è il punto d'ingresso nella catena respiratoria di tutte le molecole di FADH<sub>2</sub> , anche di quelle provenienti da altre fonti.
 
Il complesso 2II non è una [[pompa protonica]], cioè non è in grado di trasferire protoni dalla matrice allo spazio intermembrana a causa della troppo piccola variazione di energia libera generata dal trasferimento di elettroni dal FADH<sub>2</sub> al CoQ.
 
Per questo gli elettroni immessi dal FADH<sub>2</sub> nella catena respiratoria portano alla formazione di 2 sole molecole di ATP contro le 3 generate quando gli elettroni provengono dall'ossidazione del NADH che arrivano al CoQ attraverso il complesso 1.