Integrina: differenze tra le versioni
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Le subunità dell'integrina penetrano nella membrana plasmatica e in genere hanno domini citoplasmici molto corti di circa 40-70 aminoacidi. L'eccezione è la subunità beta-4 che ha un dominio citoplasmico di 1088 [[aminoacidi]], uno dei più estesi domini [[citoplasma|citoplasmatici]] delle [[proteine]] di [[membrana cellulare|membrana]].
Fuori dalla membrana plasmatica, le catene α e β sporgono per una lunghezza di circa 23 nm, gli ultimi 5 dei quali - grazie alla terminazione formata dall'NH<sub>2</sub> di ciascuna catena - forma una regione adibita ai legami per la matrice extracellulare (MEC).
La massa molecolare delle subunità di integrina possono variare da 90
Il ruolo dei cationi interagenti con α è sconosciuto, mentre i cationi che interagiscono con β sono più interessanti: sono direttamente coinvolti nella coordinazione di alcuni dei legami che l'integrina stabilisce.
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Questo dominio α-I è il sito attivo per il legami di varie integrine. Quelle che non portano questo dominio, hanno comunque un dominio A nel loro sito attivo, ma questo si trova nella catena β.
In entrambi i casi, i domini A sono connessi a tre siti attivi composti da cationi divalenti. Uno di questi
Gli altri due siti vengono occupati dai cationi quando si stabiliscono i [[Legame chimico|legami]] - almeno per i legami che coinvolgono un [[aminoacido]] acido, in genere l'[[acido aspartico]] - nei loro siti di interazione. Un [[aminoacido]] acido caratterizza nel [[sito attivo]] dell'integrina molte [[proteine]] MEC, come parte della sequenza aminoacidica [[Arginina]]-[[Glicina]]-[[Acido aspartico]] ("RGD" nella codificazione a una lettera).
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| '''α2β1''' || || Molti || Collagene, laminine
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| '''[[VLA-4|α4β1]]''' || VLA-4 || cellule [[ematopoiesi|ematopoietiche]] ||
|-
| '''α5β1''' || ||
|-
| '''[[LFA-1|αLβ2]]''' || LFA-1 ||
|-
| '''[[Mac-1|αMβ2]]''' || Mac-1, CR3 ||
|-
| '''αIIbβ3''' || || [[Trombociti]] || proteine siero, fibronectina
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== Altri progetti ==
{{interprogetto
[[Categoria:Proteine]]
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