Proteine: differenze tra le versioni

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La maggior parte delle proteine sono costituite da [[polimeri]] lineari costruiti dalla serie di 20 diversi L-α-aminoacidi. Tutti gli [[aminoacidi proteinogenici]] possiedono caratteristiche strutturali comuni, tra cui un carbonio α con un gruppo [[Ammine|amminico]], un gruppo carbossilico e una catena laterale variabile. Solo la [[prolina]] differisce da questa struttura di base in quanto contiene un anello insolito al gruppo amminico.<ref name=Gutteridge2005>{{Cita pubblicazione|autore=Gutteridge A, Thornton JM |titolo=Understanding nature's catalytic toolkit |rivista=Trends in Biochemical Sciences |volume=30 |numero=11 |pp=622–29 |anno=2005 |pmid=16214343 |doi=10.1016/j.tibs.2005.09.006}}</ref> Le catene laterali degli amminoacidi standard, dettagliate nella [[Aminoacidi proteinogenici|lista degli amminoacidi standard]], hanno una grande varietà di strutture e proprietà chimiche; è l'effetto combinato di tutte le catene laterali di aminoacidi in una proteina che determina infine la sua struttura tridimensionale e la sua reattività chimica.<ref>Murray ''et al''., p. 31.</ref> Gli amminoacidi di una catena polipeptidica sono legati da legami peptidici. Una volta collegata nella catena proteica, un aminoacido individuo è chiamato un residuo e la serie collegata di [[carbonio]], [[azoto]] e [[ossigeno|atomi di ossigeno]] sono noti come "catena principale" o "proteine ''backbone''".<ref>Murray ''et al''., p. 19.</ref>
 
Il legame peptidico ha due forme di [[Risonanza (chimica)|risonanza]] che contribuiscono al [[doppio legame]] e inibiscono la rotazione attorno al suo asse, in modo che i carbonio α siano approssimativamente ESSENZIALI complanari. Gli altri due angoli diedri nel legame peptidico determinano la forma locale assunta dalla "proteina ''backbone''.
<ref name=Nelson2005>{{Cita libro|autore=Nelson DL, Cox MM |anno=2005 |titolo=Lehninger's Principles of Biochemistry |edizione=4th |editore=W. H. Freeman and Company |città=New York, New York}}</ref> La fine della proteina con un gruppo carbossilico libero è nota come [[dominio C-terminale]], mentre l'estremità con un gruppo libero amminico è noto come la [[dominio N-terminale]]. I termini proteina, polipeptide e peptide sono un po' ambigui e possono sovrapporsi in alcuni significati. Il termine "proteina" è generalmente usato per riferirsi alla molecola biologica completa in una conformazione stabile, mentre il "peptide" è generalmente riconosciuto per essere un breve oligomero di aminoacidi spesso mancante una struttura tridimensionale stabile. Tuttavia, il confine tra i due composti non è ben definito e di solito il numero di residui che li differenzia è vicino ai 20-30.<ref name=Lodish2004>{{Cita libro|autore=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J |anno=2004 |titolo=Molecular Cell Biology |edizione=5th |editore=WH Freeman and Company |città=New York, New York}}</ref> Con "polipeptide" ci si può riferire a qualsiasi singola catena lineare di amminoacidi, di solito indipendentemente dalla lunghezza, ma spesso il termine implica l'assenza di una conformazione definita.