Differenze tra le versioni di "Serin proteasi"

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Le '''serin proteasi''' (o '''proteasi a serina''') sono una classe di [[proteasi]] che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della [[Serina (chimica)|serina]], particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'[[idrolisi]] di [[legami peptidici]] tra il [[gruppo amminico]] e il [[gruppo carbossilico]] presenti all'interno della struttura proteica. Sono enzimi con molteplici attività tra cui: la digestione del cibo, la contribuzione diretta alla formazione di coaguli, contrasto alle infezioni e facilitazione della [[fecondazione]].
 
Il [[ sito attivo]] di ogni serin proteasi è costituito da residui di [[Serina (chimica)|Serina]] (Ser), di [[Istidina]] (His) e di [[Aspartato]] (Asp) legati mediante [[legami a idrogeno]]. Questi legami sono possibili grazie alla vicinanza nella struttura tridimensionale del gruppo imidazolico dell'Istidina con il [[gruppo ossidrilico]] della Serina, anche l'acido aspartico è vicino al gruppo dell'Istidina ma dal lato opposto della Serina. Assumendo tale disposizione si facilita il passaggio di protoni e di cariche all'interno del [[sito attivo]] dell'[[enzima]]: l'Istidina è in posizione per fungere da [[base (chimica)|base]] e rimuovere il protone dal [[gruppo ossidrilico]] della Serina; attraverso questo cambiamento la Serina diventa molto più reattiva e può, in vicinanza di legami peptidici, formare un nuovo legame con il [[carbonio]] presente nelle [[proteine]]. La carica negativa dell'acido aspartico serve per stabilizzare la catena laterale attiva dell'Istidina.
 
In particolar modo, un [[estere]] (RCOOR') o un'[[ammide]] (NH<sub>2</sub>COR, NHRCORʾ, NRʾRʾʾCORʾʾʾ) si legano al gruppo -OH della Serina liberando un alcol (ROH) o un'ammina (RNH<sub>2</sub>, RNHRʾ, RNRʾRʾʾ). In presenza di [[acqua]] si ha la rottura del legame con la Serina liberando [[Acidi carbossilici|acido carbossilico]].
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