Serin proteasi: differenze tra le versioni

Il [[ sito attivo]] di ogni serin proteasi è costituito da residui di [[Serina (chimica)|Serina]] (Ser), di [[Istidina]] (His) e di [[Aspartato]] (Asp) legati mediante [[legami a idrogeno]]. Questi legami sono possibili grazie alla vicinanza nella struttura tridimensionale del gruppo imidazolico dell'Istidina con il [[gruppo ossidrilico]] della Serina, anche l'acido aspartico è vicino al gruppo dell'Istidina ma dal lato opposto della Serina. Assumendo tale disposizione si facilita il passaggio di protoni e di cariche all'interno del [[sito attivo]] dell'[[enzima]]: l'Istidina è in posizione per fungere da [[base (chimica)|base]] e rimuovere il protone dal [[gruppo ossidrilico]] della Serina; attraverso questo cambiamento la Serina diventa molto più reattiva e può, in vicinanza di legami peptidici, formare un nuovo legame con il [[carbonio]] presente nelle [[proteine]]. La carica negativa dell'acido aspartico serve per stabilizzare la catena laterale attiva dell'Istidina.