Actina: differenze tra le versioni
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La più alta presenza di actina si verifica nelle cellule del [[tessuto muscolare]] (circa 20% delle proteine totali), dove è fondamentale per il processo di [[Contrazione muscolare|contrazione]].
Ogni singola [[subunità]] di actina (detta actina G, cioè globulare) si può legare ad altre due subunità, formando così un [[polimero]] lineare. Due polimeri lineari avvolti tra di loro danno origine ad un [[microfilamenti|microfilamento]], uno dei tre tipi fondamentali di filamenti che compongono il [[citoscheletro]].
Nei [[Vertebrata|vertebrati]] sono state identificate tre diverse isoforme di actina: [[alfa-actina]], [[beta-actina]] e [[gamma-actina]].
== Assemblaggio e disassemblaggio ==
L'assemblaggio dei filamenti di actina è dipendente dalle condizioni dell'ambiente interno alla [[cellula]], il [[citosol]], ed in particolare dagli [[ione|ioni]] presenti, dalle loro concentrazioni e dal legame con l'[[Adenosina trifosfato|ATP]], l'adenosinatrifosfato, un'importante molecola energetica.<br />
La [[polimerizzazione]] è infatti favorita da una concentrazione salina pari a quella corporea; inoltre, i [[Monomero|monomeri]] di actina legati ad ATP tendono ad aggiungersi e a restare attaccati al filamento con maggiore facilità rispetto ai monomeri in cui l'ATP è diventata [[Adenosina difosfato|ADP]], l'adenosindifosfato.<br />
Le attuali conoscenze sulla struttura dei microfilamenti sono basate su fotografie al [[microscopio elettronico]] dell'actina F e su modelli derivanti da studi ai [[raggi X]] di gel orientati di actina F. Tali modelli evidenziano che il polimero di actina è una catena doppia, in cui ciascuna subunità interagisce con altre quattro. Le varie subunità, disposte in fila all'interno di una catena, sono ruotate di circa 167° l'una rispetto all'altra, dando così l'aspetto di "elica con gobbe" al microfilamento. Ciascuna subunità presenta inoltre lo stesso orientamento testa-coda, in modo che la fibra intera abbia una precisa [[polarità]].
La presenza di un capo del filamento caratterizzato da actina legata ad ATP identifica l'estremità "più", mentre l'altro capo, dove l'actina è legata a ADP costituisce l'estremità "meno" del filamento.
L'[[idrolisi]] dell'ATP in ADP riduce la forza del legame tra le subunità, favorendo dunque la [[depolimerizzazione]] all'estremità "meno".
== Organizzazione dei filamenti e proteine associate ==
I singoli microfilamenti vengono generalmente organizzati e integrati dalle [[proteine leganti l'actina]] (ABP, Actine Binding Proteins). Questa famiglia di proteine si può suddividere in sottoclassi a seconda del tipo di interazione che intrattiene con l'actina:
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* Proteine che si muovono sui microfilamenti: [[Miosina]][[File:MEF microfilaments.jpg|300px|Actina del [[citoscheletro]] di [[fibroblasto|fibroblasti]] [[embrione|embrionali]] di ''[[Mus musculus]]'' colorata con [[Falloidina]]|alt=|miniatura]]
Esiste anche una distinzione in funzione al fatto che le ABP siano legate con G-Actina (forma globulare actina+
Un esempio delle ABP capaci di legarsi con le molecole di G-Actina sono la B-Timosina e la Profilina. Esempi famosi di proteine capaci di legarsi invece a F-Actina sono Miosina [[Tropomiosina]] e [[Α-actinina|A-Actinina]].
== Funzione ==
La singola subunità di
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== Altri progetti ==
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