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=== Struttura ed organizzazione ===
La differenza sostanziale tra queste due classi di acquaporine, sta nella loro '''configurazione amminoacidica''' interna del canale. Infatti, sono presenti ''cinque porzioni'' all'interno del canale, note con il nome di P1, P2, P3, P4, P5. Ciascuna di queste porzioni, è costituita da una ''sequenza specifica di amminoacidi'' (configurazione specifica del canale proteico). A seconda della sequenza, potrà passare o solo acqua o acqua ed altre molecole.<br />
Sia le acquaporine che le acquagliceroporine, ''sono proteine'', formate da dei '''domini transmembrana''', che attraversano lo strato dei fosfolipidi. Affinché ci sia affinità tra la porzione di acquaporine che attraversa la membrana ([[dominio (biochimica)|dominio]] transmembrana) e la porzione lipidica della membrana, gli [[amminoacidi apolari]] che sono presenti in questa porzione, formano dei legami deboli con i lipidi.
==== Struttura del porocanale ====
Le acquaporine sono etero o omotetrameri,; il canale per il passaggio di acqua si trova in mezzo ad ogni monomero, ogni singola subunità proteica è dotata di 5 anse (3 extracellulari e 2 citosoliche) due delle quali (B e E) si ripiegano per delimitare un poro per il passaggio di acqua, che avviene attraverso il passaggio di una molecola alla volta.
==== Struttura della subunità ====
Ogni '''subunità''', è formata da 6 dei ''domini transmembrana'', che attraversano il doppio strato lipidico della membrana cellulare.
Questi 6 domini transmembrana, sono orientati in modo particolare, cioè hanno un orientamento ''bidirezionale'' e sono speculari:
[[File:Acquaporina subunità domini.png|thumb|center|upright=1.6|Struttura di una subunità proteica del porocanale.]]
I primi 3 domini(a, b, c), sono speculari con gli altri 3 (a1, b1, c1). Infatti, il segmento (a) è speculare al segmento (a1), ed il loro orientamento è opposto, in modo che quando il canale si forma all'interno della membrana cellulare, l'acqua viene trasportata in due sensi opposti (bidirezionalità).<br />
Nel porocanale, gli amminoacidi, sono disposti in modo che i segmenti ''[[N-terminale]]'' e ''[[C-terminale]]'' delle catene polipeptidiche siano rivolte verso l'ambiente intracellulare.<br />
La struttura dell'acquaporina, presenta inoltre delle '''anse extracellulari''' (A, C, E) e delle '''anse intracellulari''' (B, D). In particolare, ciò che forma il porocanale per l'acqua èsono lle''''ansaanse B ed E''', che si ripiegano per formare il poro centrale.<br />
Le anse B ed E, sono costituite da residui amminoacidici specifici, perché possiedono le caratteristiche chimico-fisiche adatte che favoriscono il passaggio delle molecole d'acqua. Questi residui amminoacidici specifici, in particolare, sono: [[asparagina]], [[prolina]], [[alanina]], ai quali la molecola d'acqua si lega e successivamente viene rilasciata.<br />
Un altro residuo amminoacidico presente è quello della [[cisteina]], importante dal punto di vista del ''meccanismo inibitorio'' delle acquaporine.
==== Legame delle molecole d'acqua agli amminoacidi ====
Nel porocanale, sono presenti degli amminoacidi che presentano dei '''gruppi polarizzati positivamente''' (ad esempio, l'H del gruppo ammidico della catena laterale dell'asparagina), a ciascuno dei quali può andare a legarsi (legame H) la molecola d'acqua. Ciascuna ansa, è costituita da amminoacidi che le consentono di assumere una '''conformazione elicoidale'''.<br />
Prendendo in considerazione le anse (a) e (b), queste due sono opposte,: infatti un'ansa sarà l''''elica che direziona le molecole d'acqua''', (dove in quest'elica non ci sono amminoacidi ai quali l'acqua si lega); invece l'altra ansa, sarà l''''elica alla quale si legano le molecole d'acqua'''.
La molecola dell'[[acqua]], è un '''dipolo''',: infatti l'[[ossigeno]] ha una ''parziale carica negativa'', invece gli atomi di [[idrogeno]] hanno una ''parziale carica positiva''. <br />
L'ossigeno, avendo carica negativa, forma un [[legame idrogeno]] con gli amminoacidi carichi positivamente, in particolare all'asparagina<sup>76</sup> (Asn<sup>76</sup>) e asparagina<sup>192</sup> (Asn<sup>192</sup>),
In modo particolare, l'ossigeno, ''può legare la molecola d'acqua con due modalità differenti'':
* l'ossigeno può legare un amminoacido alla volta
* l'ossigeno può legare sia (Asn76) che (Asn192) contemporaneamente
Riassumendo, si può dire che la situazione interna delle acquaporine crea un ambiente instabile per la molecola d'acqua, la quale può andare a formare legami H temporanei con gli amminoacidi carichi, orientando quindi l'ossigeno verso un residuo basico e gli idrogeni verso gli amminoacidi acidi. L'acqua comunque non forma legami con i residui idrofobici ed è respintorespinta allaverso la posizione successiva. Questo meccanismo è fondamentale per consentire il passaggio dell'acqua all'interno della cellula.
== Inibizione delle acquaporine ==
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