Glicosilazione: differenze tra le versioni

Per '''glicosilazione''', si intende una modificazione della struttura della [[proteina]] adper opera dell'apparato del Golgi, durante o in seguito al processo di sintesi proteica.

La glicosilazione avviene per più motivi. Innanzitutto perché una proteina glicosilata raggiunge un [[ripiegamento di proteine|ripiegamento]] corretto e, in questo modo, può esplicare la propria funzione. Inoltre la glicosilazione protegge dall'attacco di [[proteasi]] ede aumenta la solubilità della molecola proteica che viene dunque stabilizzata in tutti gli aspetti. Infine il meccanismo glicosidico permette lo svolgimento del controllo della qualità. Il controllo della qualità è un processo operato dalla cellula per scartare le proteine che non sono correttamente ripiegate. Il principio di riconoscimento avviene sulla base della presenza o meno di un particolare residuo di [[glucosio]] sulla struttura glicosidica.

La glicosilazione avviene se i tessuti sono acidificati dall'[[acido lattico]] a seguito di sforzo fisico, dalla [[chetosi]] in una dieta povera di [[carboidrati]], dall'assunzione di cibi acidi. Il sangue ha un [[pH]] che impedisce la reazione fra proteine e catene reattive derivanti dalla degradazione del glucosio (soprattutto idrossile).

La prima fase consiste nel trasferimento di una catena di 14quattordici zuccheri (2due di [[N-acetilglucosammina]], 3tre di [[glucosio]] e 9nove di [[mannosio]]) ada un residuo laterale di asparagina. L'oligosaccaride è assemblato all'interno del reticolo endoplasmatico a partire da singoli carboidrati, ed è trasferito da uno speciale enzima (la [[glicosiltransferasi]]) da una molecola di [[dolicolo fosfato]] alla proteina, come singolo elemento.

L'attacco della catena glucidica può avvenire in realtà su un'asparagina qualsiasi presente nella sequenza ''Asn-X-Ser'' o ''Asn-X-Thr'', dove ''X'' rappresenta un amminoacido qualunque adcon l'esclusione della [[prolina]].

In un secondo tempo si ha la modificazione della catena di zuccheri appena aggiunta, sempre a livello del reticolo endoplasmatico. Qui sono rimossi ogni volta dalla catena 3tre residui di glucosio ede uno di mannosio (Trimmingtrimming).

Le proteine che hanno subito sia la glicosilazione chesia la prima modificazione vengono trasportate, tramite vescicole, all'[[apparato del Golgi]]. Qui subiscono una sequenza ordinata di importanti cambiamenti. La differenza fondamentale rispetto alle due fasi precedenti è la specificità di queste reazioni: se infatti nel reticolo endoplasmatico la glicosilazione è un evento "seriale", che non varia al variare del substrato, nel Golgi ogni specifica proteina viene riconosciuta e modificata in base alla futura funzione.

[[File:Core1,_Core_2_and_Poly-N-acetyllactosamine_structures.png|thumb|right|Strutture di O-GalNAc; Core 1, Core 2 e strutture poli-N-acetillactosamminaacetillattosammina]]

Si è evidenziato che alcune proteine citosoliche e nucleari vengono glicosilate da un sistema enzimatico diverso, situato nel reticolo endoplasmatico liscio e nel Golgi. L'aggiunta riguarda spesso residui di [[N-acetilglucosammina]] a livello di un atomo di ossigeno della proteina, ma i siti precisi e il ruolo dei carboidrati nei polipeptidi citosolici non sono ancora stati compresi.