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* La [[neuropilina|neuropilina-1]] potenzia l'infettività di SARS-CoV-2 suggerendo la necessità di recettori aggiuntivi all'ACE-2 per l'ingresso nella cellula del SARS-CoV-2. Ciò rende urgente la necessità di identificare ulteriori recettori virali coinvolti nell'infezione da Covid-19.<ref name="Cantuti-CastelvetriOjha2020">{{Cita pubblicazione|cognome1=Cantuti-Castelvetri|nome1=Ludovico|cognome2=Ojha|nome2=Ravi|cognome3=Pedro|nome3=Liliana D.|cognome4=Djannatian|nome4=Minou|cognome5=Franz|nome5=Jonas|cognome6=Kuivanen|nome6=Suvi|cognome7=Kallio|nome7=Katri|cognome8=Kaya|nome8=Tuğberk|cognome9=Anastasina|nome9=Maria|cognome10=Smura|nome10=Teemu|cognome11=Levanov|nome11=Lev|cognome12=Szirovicza|nome12=Leonora|cognome13=Tobi|nome13=Allan|cognome14=Kallio-Kokko|nome14=Hannimari|cognome15=Österlund|nome15=Pamela|cognome16=Joensuu|nome16=Merja|cognome17=Meunier|nome17=Frédéric A.|cognome18=Butcher|nome18=Sarah|cognome19=Winkler|nome19=Martin Sebastian|cognome20=Mollenhauer|nome20=Brit|cognome21=Helenius|nome21=Ari|cognome22=Gokce|nome22=Ozgun|cognome23=Teesalu|nome23=Tambet|cognome24=Hepojoki|nome24=Jussi|cognome25=Vapalahti|nome25=Olli|cognome26=Stadelmann|nome26=Christine|cognome27=Balistreri|nome27=Giuseppe|cognome28=Simons|nome28=Mikael|titolo=Neuropilin-1 facilitates SARS-CoV-2 cell entry and provides a possible pathway into the central nervous system|anno=2020|doi=10.1101/2020.06.07.137802}}</ref><ref name="DalySimonetti2020">{{Cita pubblicazione|cognome1=Daly|nome1=James L.|cognome2=Simonetti|nome2=Boris|cognome3=Antón-Plágaro|nome3=Carlos|cognome4=Kavanagh Williamson|nome4=Maia|cognome5=Shoemark|nome5=Deborah K.|cognome6=Simón-Gracia|nome6=Lorena|cognome7=Klein|nome7=Katja|cognome8=Bauer|nome8=Michael|cognome9=Hollandi|nome9=Reka|cognome10=Greber|nome10=Urs F.|cognome11=Horvath|nome11=Peter|cognome12=Sessions|nome12=Richard B.|cognome13=Helenius|nome13=Ari|cognome14=Hiscox|nome14=Julian A.|cognome15=Teesalu|nome15=Tambet|cognome16=Matthews|nome16=David A.|cognome17=Davidson|nome17=Andrew D.|cognome18=Cullen|nome18=Peter J.|cognome19=Yamauchi|nome19=Yohei|titolo=Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection|anno=2020|doi=10.1101/2020.06.05.134114}}</ref>
* Inoltre, l'elevato profilo di [[glicosilazione]] di SARS-CoV-2 costituirebbe una "[[Scudo glicano|maschera glicanica]]" per ridurre l'immunogenicità virale.<ref name="WallsTortorici2016">{{Cita pubblicazione|cognome1=Walls|nome1=Alexandra C|cognome2=Tortorici|nome2=M Alejandra|cognome3=Frenz|nome3=Brandon|cognome4=Snijder|nome4=Joost|cognome5=Li|nome5=Wentao|cognome6=Rey|nome6=Félix A|cognome7=DiMaio|nome7=Frank|cognome8=Bosch|nome8=Berend-Jan|cognome9=Veesler|nome9=David|titolo=Glycan shield and epitope masking of a coronavirus spike protein observed by cryo-electron microscopy|rivista=Nature Structural & Molecular Biology|volume=23|numero=10|anno=2016|pp=899–905|issn=1545-9993|doi=10.1038/nsmb.3293}}</ref><ref name="AzadiGleinich2020">{{Cita pubblicazione|cognome1=Azadi|nome1=Parastoo|cognome2=Gleinich|nome2=Anne S|cognome3=Supekar|nome3=Nitin T|cognome4=Shajahan|nome4=Asif|titolo=Deducing the N- and O-glycosylation profile of the spike protein of novel coronavirus SARS-CoV-2|rivista=Glycobiology|anno=2020|issn=1460-2423|doi=10.1093/glycob/cwaa042}}</ref>
* La maggior ampiezza della patogenesi di SARS-CoV-2 rispetto a SARS-CoV può essere spiegata grazie al ruolo della [[Furina (enzima)|furina]] nella scissione della [[Peplomero|proteina spikespinula]] virale (proteina S) una volta che il virus è dentro la cellula infettata.<ref name="XiaLan2020">{{Cita pubblicazione|cognome1=Xia|nome1=Shuai|cognome2=Lan|nome2=Qiaoshuai|cognome3=Su|nome3=Shan|cognome4=Wang|nome4=Xinling|cognome5=Xu|nome5=Wei|cognome6=Liu|nome6=Zezhong|cognome7=Zhu|nome7=Yun|cognome8=Wang|nome8=Qian|cognome9=Lu|nome9=Lu|cognome10=Jiang|nome10=Shibo|titolo=The role of furin cleavage site in SARS-CoV-2 spike protein-mediated membrane fusion in the presence or absence of trypsin|rivista=Signal Transduction and Targeted Therapy|volume=5|numero=1|anno=2020|issn=2059-3635|doi=10.1038/s41392-020-0184-0}}</ref>
* Il SARS-CoV-2, agiscono come antagonisti per [[interferone|IFN]] e altri innati elementi di rilevamento immunitario.<ref name="HuLi2017">{{Cita pubblicazione|cognome1=Hu|nome1=Yong|cognome2=Li|nome2=Wei|cognome3=Gao|nome3=Ting|cognome4=Cui|nome4=Yan|cognome5=Jin|nome5=Yanwen|cognome6=Li|nome6=Ping|cognome7=Ma|nome7=Qingjun|cognome8=Liu|nome8=Xuan|cognome9=Cao|nome9=Cheng|cognome10=Perlman|nome10=Stanley|titolo=The Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Nucleocapsid Inhibits Type I Interferon Production by Interfering with TRIM25-Mediated RIG-I Ubiquitination|rivista=Journal of Virology|volume=91|numero=8|anno=2017|issn=0022-538X|doi=10.1128/JVI.02143-16}}</ref><ref name="Kopecky-BrombergMartínez-Sobrido2007">{{Cita pubblicazione|cognome1=Kopecky-Bromberg|nome1=Sarah A.|cognome2=Martínez-Sobrido|nome2=Luis|cognome3=Frieman|nome3=Matthew|cognome4=Baric|nome4=Ralph A.|cognome5=Palese|nome5=Peter|titolo=Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Open Reading Frame (ORF) 3b, ORF 6, and Nucleocapsid Proteins Function as Interferon Antagonists|rivista=Journal of Virology|volume=81|numero=2|anno=2007|pp=548–557|issn=0022-538X|doi=10.1128/JVI.01782-06}}</ref>
* Complessivamente il SARS-CoV-2 riduce l'immunità adattativa provocando una clearance virale inefficace insieme al fallimento nel temperare le risposte immunitarie innate.
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