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Riga 262: * La [[neuropilina\|neuropilina-1]] potenzia l'infettività di SARS-CoV-2 suggerendo la necessità di recettori aggiuntivi all'ACE-2 per l'ingresso nella cellula del SARS-CoV-2. Ciò rende urgente la necessità di identificare ulteriori recettori virali coinvolti nell'infezione da Covid-19.<ref name="Cantuti-CastelvetriOjha2020">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Cantuti-Castelvetri\|nome1=Ludovico\|cognome2=Ojha\|nome2=Ravi\|cognome3=Pedro\|nome3=Liliana D.\|cognome4=Djannatian\|nome4=Minou\|cognome5=Franz\|nome5=Jonas\|cognome6=Kuivanen\|nome6=Suvi\|cognome7=Kallio\|nome7=Katri\|cognome8=Kaya\|nome8=Tuğberk\|cognome9=Anastasina\|nome9=Maria\|cognome10=Smura\|nome10=Teemu\|cognome11=Levanov\|nome11=Lev\|cognome12=Szirovicza\|nome12=Leonora\|cognome13=Tobi\|nome13=Allan\|cognome14=Kallio-Kokko\|nome14=Hannimari\|cognome15=Österlund\|nome15=Pamela\|cognome16=Joensuu\|nome16=Merja\|cognome17=Meunier\|nome17=Frédéric A.\|cognome18=Butcher\|nome18=Sarah\|cognome19=Winkler\|nome19=Martin Sebastian\|cognome20=Mollenhauer\|nome20=Brit\|cognome21=Helenius\|nome21=Ari\|cognome22=Gokce\|nome22=Ozgun\|cognome23=Teesalu\|nome23=Tambet\|cognome24=Hepojoki\|nome24=Jussi\|cognome25=Vapalahti\|nome25=Olli\|cognome26=Stadelmann\|nome26=Christine\|cognome27=Balistreri\|nome27=Giuseppe\|cognome28=Simons\|nome28=Mikael\|titolo=Neuropilin-1 facilitates SARS-CoV-2 cell entry and provides a possible pathway into the central nervous system\|anno=2020\|doi=10.1101/2020.06.07.137802}}</ref><ref name="DalySimonetti2020">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Daly\|nome1=James L.\|cognome2=Simonetti\|nome2=Boris\|cognome3=Antón-Plágaro\|nome3=Carlos\|cognome4=Kavanagh Williamson\|nome4=Maia\|cognome5=Shoemark\|nome5=Deborah K.\|cognome6=Simón-Gracia\|nome6=Lorena\|cognome7=Klein\|nome7=Katja\|cognome8=Bauer\|nome8=Michael\|cognome9=Hollandi\|nome9=Reka\|cognome10=Greber\|nome10=Urs F.\|cognome11=Horvath\|nome11=Peter\|cognome12=Sessions\|nome12=Richard B.\|cognome13=Helenius\|nome13=Ari\|cognome14=Hiscox\|nome14=Julian A.\|cognome15=Teesalu\|nome15=Tambet\|cognome16=Matthews\|nome16=David A.\|cognome17=Davidson\|nome17=Andrew D.\|cognome18=Cullen\|nome18=Peter J.\|cognome19=Yamauchi\|nome19=Yohei\|titolo=Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection\|anno=2020\|doi=10.1101/2020.06.05.134114}}</ref> * Inoltre, l'elevato profilo di [[glicosilazione]] di SARS-CoV-2 costituirebbe una "[[Scudo glicano\|maschera glicanica]]" per ridurre l'immunogenicità virale.<ref name="WallsTortorici2016">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Walls\|nome1=Alexandra C\|cognome2=Tortorici\|nome2=M Alejandra\|cognome3=Frenz\|nome3=Brandon\|cognome4=Snijder\|nome4=Joost\|cognome5=Li\|nome5=Wentao\|cognome6=Rey\|nome6=Félix A\|cognome7=DiMaio\|nome7=Frank\|cognome8=Bosch\|nome8=Berend-Jan\|cognome9=Veesler\|nome9=David\|titolo=Glycan shield and epitope masking of a coronavirus spike protein observed by cryo-electron microscopy\|rivista=Nature Structural & Molecular Biology\|volume=23\|numero=10\|anno=2016\|pp=899–905\|issn=1545-9993\|doi=10.1038/nsmb.3293}}</ref><ref name="AzadiGleinich2020">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Azadi\|nome1=Parastoo\|cognome2=Gleinich\|nome2=Anne S\|cognome3=Supekar\|nome3=Nitin T\|cognome4=Shajahan\|nome4=Asif\|titolo=Deducing the N- and O-glycosylation profile of the spike protein of novel coronavirus SARS-CoV-2\|rivista=Glycobiology\|anno=2020\|issn=1460-2423\|doi=10.1093/glycob/cwaa042}}</ref> * La maggior ampiezza della patogenesi di SARS-CoV-2 rispetto a SARS-CoV può essere spiegata grazie al ruolo della [[Furina (enzima)\|furina]] nella scissione della [[Peplomero\|proteina ~~spike~~spinula]] virale (proteina S) una volta che il virus è dentro la cellula infettata.<ref name="XiaLan2020">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Xia\|nome1=Shuai\|cognome2=Lan\|nome2=Qiaoshuai\|cognome3=Su\|nome3=Shan\|cognome4=Wang\|nome4=Xinling\|cognome5=Xu\|nome5=Wei\|cognome6=Liu\|nome6=Zezhong\|cognome7=Zhu\|nome7=Yun\|cognome8=Wang\|nome8=Qian\|cognome9=Lu\|nome9=Lu\|cognome10=Jiang\|nome10=Shibo\|titolo=The role of furin cleavage site in SARS-CoV-2 spike protein-mediated membrane fusion in the presence or absence of trypsin\|rivista=Signal Transduction and Targeted Therapy\|volume=5\|numero=1\|anno=2020\|issn=2059-3635\|doi=10.1038/s41392-020-0184-0}}</ref> * Il SARS-CoV-2, agiscono come antagonisti per [[interferone\|IFN]] e altri innati elementi di rilevamento immunitario.<ref name="HuLi2017">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Hu\|nome1=Yong\|cognome2=Li\|nome2=Wei\|cognome3=Gao\|nome3=Ting\|cognome4=Cui\|nome4=Yan\|cognome5=Jin\|nome5=Yanwen\|cognome6=Li\|nome6=Ping\|cognome7=Ma\|nome7=Qingjun\|cognome8=Liu\|nome8=Xuan\|cognome9=Cao\|nome9=Cheng\|cognome10=Perlman\|nome10=Stanley\|titolo=The Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Nucleocapsid Inhibits Type I Interferon Production by Interfering with TRIM25-Mediated RIG-I Ubiquitination\|rivista=Journal of Virology\|volume=91\|numero=8\|anno=2017\|issn=0022-538X\|doi=10.1128/JVI.02143-16}}</ref><ref name="Kopecky-BrombergMartínez-Sobrido2007">{{Cita pubblicazione\|cognome1=Kopecky-Bromberg\|nome1=Sarah A.\|cognome2=Martínez-Sobrido\|nome2=Luis\|cognome3=Frieman\|nome3=Matthew\|cognome4=Baric\|nome4=Ralph A.\|cognome5=Palese\|nome5=Peter\|titolo=Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Open Reading Frame (ORF) 3b, ORF 6, and Nucleocapsid Proteins Function as Interferon Antagonists\|rivista=Journal of Virology\|volume=81\|numero=2\|anno=2007\|pp=548–557\|issn=0022-538X\|doi=10.1128/JVI.01782-06}}</ref> * Complessivamente il SARS-CoV-2 riduce l'immunità adattativa provocando una clearance virale inefficace insieme al fallimento nel temperare le risposte immunitarie innate.

COVID-19: differenze tra le versioni