ACE-inibitore: differenze tra le versioni

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== Chimica ==
La struttura degli ACE-inibitori, quali il captopril, l'enalapril e i loro derivati, è imparentata con quella del [[peptide]] isolato dal veleno del serpente brasiliano [[Bothrops jararaca]] (''ferro di lancia''), il BPP<sub>5a</sub> (da '''P'''eptide"" '''p'''otenziante la '''B'''radichinina;).
La sequenza tripeptidica presente nel BPP<sub>5a</sub> e composta dai tre [[aminoacido|amminoacidi]] [[triptofano]]-[[alanina]]-[[prolina]] è stata riconosciuta come componente attiva.
 
Poiché il BPP<sub>5a</sub> e il tripeptide vengono degradati molto velocemente nell'organismo, sono state apportate numerose modifiche alla [[molecola]], per prolungarne la durata d'azione. A questo scopo, la sequenza triptofano-alanina-prolina è stata sostituita dalla sequenza [[fenilalanina]]-alanina-prolina, simile ma più stabile. L'aggiunta di una struttura analoga a quella dell'[[acido succinico]] o a quella dell'[[acido glutarico]] ha conferito ulteriore stabilità, rafforzando l'effetto inibente sull'enzima di conversione dell'angiotensina.
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Sono per lo più eliminati a livello renale, pertanto sono poco sensibili a patologie epatiche.
Gli effetti di questi farmaci sono dipendenti dalla quantità di angiotensina circolante, e, risalendo a monte, della renina. Pertanto in pazienti con alti livelli di renina (sodio -depleti o con scompenso cardiaco) è necessario iniziare la terapia con dosi basse di farmaco onde evitare effetti eccessivi o dannosi.
 
== Storia ==