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Traduzione dall'Inglese (paragrafo 2)
</math>
 
dove [A], [B] e [A<sub>x</sub>B<sub>y</sub>] sono rispettivamente le [[molarità|concentrazioni molari]] di A, B e del complesso AxByA<sub>x</sub>B<sub>y</sub>.
 
==Legame Proteina-Ligando==
La costante di dissociazione è comunemente usata per descrivere l'[[affinità]] tra un [[ligando]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (ad esempio una [[droga]]) e una [[proteina]] ('''<math>\mathrm{P}</math>'''); essa si usa, per esempio, per descrivere quanto è forte il legame tra un ligando e una particolare proteina. Le affinità ligando-proteina sono influenzate da [[legame chimico|interazioni intermolecolari non covalenti]] tra le due molecole, come i [[legame a idrogeno|legami a idrogeno]], le [[elettrostatica|interazioni elettrostatiche]], l'[[idrofobia]] e le [[forze di Van der Waals]]. Esse possono essere influenzate anche da alte concentrazioni di altre macromolecole, il che provoca ''affollamento macromolecolare'' (''[[en:Macromolecular crowding]]'').<ref>{{cite journal |author=Zhou HX, Rivas G, Minton AP |title=Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences |journal=Annu Rev Biophys |volume=37 |issue= |pages=375–97 |year=2008 |pmid=18573087 |doi=10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817}}</ref><ref>{{cite journal |author=Minton AP |title=The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=14 |pages=10577–80 |year=2001 |pmid=11279227 |doi=10.1074/jbc.R100005200 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/14/10577}}</ref>
La formazione di un complesso ligando-proteina ('''<math>\mathrm{C}</math>''') può essere descritta come un processo a due stadi
 
:<math>
\mathrm{C} \rightleftharpoons \mathrm{P} + \mathrm{L}
</math>
 
nel quale la corrispondente costante di dissociazione è definita come
 
:<math>
K_{d} = \frac{\left[ \mathrm{P} \right] \left[ \mathrm{L} \right]}{\left[ \mathrm{C} \right]}
</math>
 
dove ['''<math>\mathrm{P}</math>'''], ['''<math>\mathrm{L}</math>'''] e ['''<math>\mathrm{C}</math>'''] rappresentano rispettivamente le concentrazioni della proteina, del ligando e del complesso.
La costante di dissociazione ha unità [[molarità|molari]] (M), che corrispondono alla concentrazione del ligando ['''<math>\mathrm{L}</math>'''], alla quale il sito di legame di una particolare proteina è per metà occupato, ossia la concentrazione del ligando alla quale la concentrazione delle proteine ''aventi il sito occupato dal ligando'' ['''<math>\mathrm{C}</math>'''] eguaglia la concentrazione delle proteine ''aventi il sito non occupato dal ligando'' ['''<math>\mathrm{P}</math>''']. Più è bassa la costante di dissociazione, più il ligando è fortemente legato, e maggiore è quindi l'affinità tra ligando e proteina. Per esempio, un ligando con una costante di dissociazione nanomolare (nM) si lega più saldamente a una particolare proteina con una costante di dissociazione micromolare (<math>\mu</math>M).
Costanti di dissociazione sub-nanomolari risultanti da un'interazione di legame tra due molecole sono rare. Ciononostante, ci sono alcune importanti eccezioni. La [[biotina]] e l'[[avidina]] si legano con una costante di dissociazione di circa <math>10^{-15}</math> M = 1 fM = 0.000001 nM.<ref>{{cite journal | author = Livnah O, Bayer EA. ''et al.'' | title = Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex | journal = Proc Natl Acad Sci USA. | year=1993 | volume=90 | issue=11 | pages=5076–5080 | pmid = 8506353 | doi = 10.1073/pnas.90.11.5076}}</ref>
Le proteine inibitrici della ribonucleasi (''ribonuclease inhibitors'') possono altrettanto legarsi alla [[ribonucleasi]] con un'affinità similmente pari a <math>10^{-15}</math> M.<ref>{{cite journal
| author = Johnson RJ, McCoy JG. ''et al.''
| title = Inhibition of Human Pancreatic Ribonuclease by the Human Ribonuclease Inhibitor Protein
| journal = [[Journal of Molecular Biology]]
| year=2007
| month = April
| volume=368
| issue = 2
| pages = 434–449
| pmid = 17350650
| doi = 10.1016/j.jmb.2007.02.005
}}</ref>
 
La costante di dissociazione per una particolare interazione ligando-proteina può variare significativamente a seconda delle condizioni chimico-fisiche della soluzione (ad esempio, la [[temperatura]], il [[pH]] e la [[sale|concentrazione salina]]). Differenti condizioni portano a una modificazione della forza delle interazioni intermolecolari non covalenti che tengono insieme un particolare complesso ligando-proteina.
I farmaci possono indurre effetti collaterali dannosi attraverso l'interazione con proteine con le quali non era previsto che interagissero; pertanto, molte ricerche farmaceutiche sono finalizzate a sintetizzare farmaci che si legano soltanto con le proteine bersaglio che possiedono un'alta affinità (solitamente tra 0,1 e 10 nM), oltre che ad aumentare l'affinità tra un particolare farmaco e la sua proteina bersaglio ''[[in vivo]]''.
 
 
==Definizione di pK==