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Traduzione dall'inglese (paragrafo 3-4)
dove [A], [B] e [A<sub>x</sub>B<sub>y</sub>] sono rispettivamente le [[molarità|concentrazioni molari]] di A, B e del complesso A<sub>x</sub>B<sub>y</sub>.
 
== Legame Proteina-Ligando ==
La costante di dissociazione è comunemente usata per descrivere l'[[affinità]] tra un [[ligando]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (ad esempio una [[droga]]) e una [[proteina]] ('''<math>\mathrm{P}</math>'''); essa si usa, per esempio, per descrivere quanto è forte il legame tra un ligando e una particolare proteina. Le affinità ligando-proteina sono influenzate da [[legame chimico|interazioni intermolecolari non covalenti]] tra le due molecole, come i [[legame a idrogeno|legami a idrogeno]], le [[elettrostatica|interazioni elettrostatiche]], l'[[idrofobia]] e le [[forze di Van der Waals]]. Esse possono essere influenzate anche da alte concentrazioni di altre macromolecole, il che provoca ''affollamento macromolecolare'' (''macromolecular crowding'').<ref>{{cite journal |author=Zhou HX, Rivas G, Minton AP |title=Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences |journal=Annu Rev Biophys |volume=37 |issue= |pages=375–97 |year=2008 |pmid=18573087 |doi=10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817}}</ref><ref>{{cite journal |author=Minton AP |title=The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=14 |pages=10577–80 |year=2001 |pmid=11279227 |doi=10.1074/jbc.R100005200 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/14/10577}}</ref>
La formazione di un complesso ligando-proteina ('''<math>\mathrm{C}</math>''') può essere descritta come un processo a due stadi
I farmaci possono indurre effetti collaterali dannosi attraverso l'interazione con proteine con le quali non era previsto che interagissero; pertanto, molte ricerche farmaceutiche sono finalizzate a sintetizzare farmaci che si legano soltanto con le proteine bersaglio che possiedono un'alta affinità (solitamente tra 0,1 e 10 nM), oltre che ad aumentare l'affinità tra un particolare farmaco e la sua proteina bersaglio ''[[in vivo]]''.
 
=== Anticorpi ===
Nel caso specifico degli [[anticorpo|anticorpi]], viene solitamente impiegata la ''costante di affinità''. Essa è l'inverso della costante di dissociazione.
 
:<math>
==Definizione di pK==
\mathrm{Ab} + \mathrm{Ag} \rightleftharpoons \mathrm{AbAg}
</math>
 
:<math>
K_{a} = \frac{\left[ \mathrm{AbAg} \right]}{\left[ \mathrm{Ab} \right] \left[ \mathrm{Ag} \right]} = \frac{1}{K_{d}}
</math>
 
dove ['''Ab'''] è l'anticorpo, e ['''Ag'''] l'[[antigene]].
Questo [[equilibrio chimico]] è anche il rapporto tra la quantità di anticorpi ''on-rate'', ossia che si legano con l'antigene per formare il complesso anticorpo-antigene ['''AbAg'''], e la quantità di anticorpi ''off-rate'', ossia che si distaccano dall'antigene. Due anticorpi possono pertanto avere la stessa affinità, ma uno dei due potrebbe avere un<nowiki>'</nowiki>''on-rate'' e un<nowiki>'</nowiki>''off-rate'' molto alte, mentre l'altro potrebbe averle entrambe basse.
 
:<math>
K_{a} = \frac{\mbox{on-rate}}{\mbox{off-rate}}
</math>
 
== Diversa notazione ==
Una costante di dissociazione <math>K_{d}</math> è talvolta espressa dal suo p<math>K_{d}</math>, che è definito come
 
:<math>
\mathrm{p}K_{d} = -\log_{10}{K_{d}}
</math>
 
Questi p<math>K_{d}</math> sono usati prevalentemente per [[legame covalente|dissociazioni covalenti]] (cioè reazioni in cui vengono creati o rotti legami chimici), in quanto questo tipo di costanti di dissociazione possono variare notevolmente.
 
== Costante di dissociazione dell'acqua ==
In quanto caso particolare molto frequente, la [[autoionizzazione|costante di dissociazione dell'acqua]] è spesso espressa come ''K''<sub>w</sub>:
 
<math>pKK_w = -[\log K =mbox{H}^+] [\log (1/K)mbox{OH}^-]</math>
 
La concentrazione di [[acqua]] <math>\left[ \mbox{H}_2\mbox{O} \right]</math> non è inclusa nella definizione di ''K''<sub>w</sub>, per le ragioni trattate nell'articolo [[costante di equilibrio]].
Il valore di ''K''<sub>w</sub> varia con la temperatura, come mostrato nella tabella qui sotto. Di questa variazione si deve tenere conto nel compiere misurazioni precise di quantità come il [[pH]].
 
{| class='"wikitable"'
!- valign="bottom" align="left" | '''Temperatura dell'acqua'''
| valign="bottom" align="left" | '''K<sub>w</sub>*10<sup>-14</sup>'''
| valign="bottom" align="left" | '''pK<sub>w</sub>'''
|-----
| valign="bottom" align="left" | 0°C
| valign="bottom" align="left" | 0.1
| valign="bottom" align="left" | 14.92
|-----
| valign="bottom" align="left" | 10°C
| valign="bottom" align="left" | 0.3
| valign="bottom" align="left" | 14.52
|-----
| valign="bottom" align="left" | 18°C
| valign="bottom" align="left" | 0.7
| valign="bottom" align="left" | 14.16
|-----
| valign="bottom" align="left" | 25°C
| valign="bottom" align="left" | 1.2
| valign="bottom" align="left" | 13.92
|-----
| valign="bottom" align="left" | 30°C
| valign="bottom" align="left" | 1.8
| valign="bottom" align="left" | 13.75
|-----
| valign="bottom" align="left" | 50°C
| valign="bottom" align="left" | 8.0
| valign="bottom" align="left" | 13.10
|-----
| valign="bottom" align="left" | 60°C
| valign="bottom" align="left" | 12.6
| valign="bottom" align="left" | 12.90
|-----
| valign="bottom" align="left" | 70°C
| valign="bottom" align="left" | 21.2
| valign="bottom" align="left" | 12.67
|-----
| valign="bottom" align="left" | 80°C
| valign="bottom" align="left" | 35
| valign="bottom" align="left" | 12.46
|-----
| valign="bottom" align="left" | 90°C
| valign="bottom" align="left" | 53
| valign="bottom" align="left" | 12.28
|-----
| valign="bottom" align="left" | 100°C
| valign="bottom" align="left" | 73
| valign="bottom" align="left" | 12.14
|}
 
== Reazioni acido-base ==
Per la [[deprotonazione]] degli [[acido|acidi]], ''K'' è conosciuta come ''K''<sub>a</sub>, la [[costante di dissociazione acida]]. Gli [[acidi forti]], per esempio l'[[acido solforico]] o l'[[acido fosforico]], hanno costanti di dissociazione elevate; gli [[acidi deboli]], come l'[[acido acetico]], hanno costanti di dissociazione più basse. Una molecola può possedere diverse costanti di dissociazione acida. A questo proposito, a seconda del numero di [[protone|protoni]] che possono cedere, dividiamo gli [[acido poliprotico|acidi]] in ''monoprotici'', ''diprotici'' e ''triprotici''. I primi (ad esempio l'acido acetico o lo ione [[ammonio]]) hanno solo un gruppo dissociabile; i secondi ([[acido carbonico]], [[bicarbonato]], [[glicina]]) hanno due gruppi dissociabili; i terzi (acido fosforico) hanno tre gruppi dissociabili. Nel caso di molteplici valori di p''K'', essi sono indicati da indici: p''K''<sub>1</sub>, p''K''<sub>2</sub>, p''K''<sub>3</sub> e così via.
Per gli [[amminoacido|amminoacidi]], la costante p''K''<sub>1</sub> si riferisce ai loro gruppi [[gruppo carbossilico|carbossilici]] (-COOH), la costante p''K''<sub>2</sub> ai loro gruppi [[gruppo amminico|amminici]] (-NH<sub>3</sub>), e la costante p''K''<sub>3</sub> è il valore p''K'' dei loro [[sostituenti]].
 
<math>H_3 B \rightleftharpoons\ H ^ + + H_2 B ^ - \qquad K_1 = {[H ^ +] \cdot [H_2 B ^ -] \over [H_3 B]} \qquad pK_1 = - log K_1 </math>
 
<math>H_2 B ^ - \rightleftharpoons\ H ^ + + H B ^ {-2} \qquad K_2 = {[H ^ +] \cdot [H B ^{-2}] \over [H_2 B^ -]} \qquad pK_2 = - log K_2 </math>
 
<math>H B ^{-2} \rightleftharpoons\ H ^ + + B ^{-3} \qquad K_3 = {[H ^ +] \cdot [ B ^ {-3}] \over [H B ^ {-2}]} \qquad pK_3 = - log K_3 </math>
Il pK è il logaritmo negativo della costante di dissociazione di un composto (K):
 
<math>pK = -\log K = \log (1/K)</math>
 
== Voci correlate ==