Apri il menu principale

Modifiche

dove [A], [B] e [A<sub>x</sub>B<sub>y</sub>] sono rispettivamente le [[molarità|concentrazioni molari]] di A, B e del complesso A<sub>x</sub>B<sub>y</sub>.
 
== Legame Proteinaproteina-Ligandoligando ==
 
La costante di dissociazione è comunemente usata per descrivere l'[[affinità]] tra un [[ligando]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (ad esempio una [[droga]]) e una [[proteina]] ('''<math>\mathrm{P}</math>'''); essa si usa, per esempio, per descrivere quanto è forte il legame tra un ligando e una particolare proteina. Le affinità ligando-proteina sono influenzate da [[legame chimico|interazioni intermolecolari non covalenti]] tra le due molecole, come i [[legame a idrogeno|legami a idrogeno]], le [[elettrostatica|interazioni elettrostatiche]], l'[[idrofobia]] e le [[forze di Van der Waals]]. Esse possono essere influenzate anche da alte concentrazioni di altre macromolecole, il che provoca ''affollamento macromolecolare''<!--Pagina inesistente in italiano, da tradurre dall'inglese.--> (''macromolecular crowding'').<ref>{{cite journal |author=Zhou HX, Rivas G, Minton AP |title=Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences |journal=Annu Rev Biophys |volume=37 |issue= |pages=375–97 |year=2008 |pmid=18573087 |doi=10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817}}</ref><ref>{{cite journal |author=Minton AP |title=The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=14 |pages=10577–80 |year=2001 |pmid=11279227 |doi=10.1074/jbc.R100005200 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/14/10577}}</ref>
La formazione di un complesso ligando-proteina ('''<math>\mathrm{C}</math>''') può essere descritta come un processo a due stadi