Versione delle 08:40, 1 nov 2009 modifica Maksim-bot (discussione \| contributi) 6 667 modifiche m Bot: Aggiungo: eo:Kvaternara-strukturo ← Differenza precedente		Versione delle 03:17, 10 nov 2009 modifica annulla Xqbot (discussione \| contributi) Bot 386 610 modifiche m Bot: Modifico: eo:Kvaternara strukturo; modifiche estetiche Differenza successiva →
Riga 2: La '''struttura quaternaria''' è l'organizzazione spaziale di più [[molecola\|molecole]] [[proteina\|proteiche]] in complessi multi-subunità. Le proteine, uguali o diverse tra loro, assumono ciascuna la propria [[struttura terziaria]], ma possono organizzarsi in strutture ancora più complesse interagendo tra loro: le interazioni possono essere [[legame debole\|legami deboli]] come quelli di tipo [[legame ionico\|ionico]], [[legame a idrogeno\|legami idrogeno]], [[Forza di van der Waals\|forze di Van der Waals]]. == Esempi == [[~~Immagine~~File:1GZX Haemoglobin.png\|thumb\|250px\|right\|Struttura dell'[[emoglobina]]. Sono mostrate le quattro subunità, due in blu e due in rosso. I [[eme\|gruppi eme]] sono in verde.]] Il concetto di struttura quaternaria era originariamente riferito solo a singole proteine. La prima, storica, proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria è stata l'[[emoglobina]] (in particolare la metaemoglobina di [[Equus caballus\|cavallo]]), Il risultato fu ottenuto nel [[1968]] da [[Max Perutz]], dopo trent'anni di lavoro, e rimane una pietra miliare nella storia della [[biochimica]]. L'emoglobina è composta da quattro sub-unità; una volta che esse sono state soggette a [[folding\|ripiegamento]] e hanno assunto la struttura terziaria, si associano a due a due (formando cioè due dimeri); i due dimeri a loro volta interagiscono tra loro tramite molteplici legami deboli e formano così un [[polimero\|tetramero]]: la definitiva struttura quaternaria dell'emoglobina. Altri esempi sono forniti dalla maggior parte degli [[enzima\|enzimi]]: essi sono spesso composti da più subunità, ciascuna con una funzione ([[catalisi\|catalitica]], regolatoria, stabilizzante...), che si associano formando il ''complesso oloenzimatico''. In tempi recenti, dopo i numerosi passi avanti nello studio delle interazioni proteina-proteina, in biochimica si è soliti parlare di struttura quaternaria anche in caso di complessi multi-proteici. Ad esempio i [[nucleosoma\|nucleosomi]] o i [[microtubulo\|microtubuli]], o ancora il complesso multi-enzimatico della [[piruvato deidrogenasi]] . Può succedere quindi che più proteine già organizzate in strutture quaternarie si associno tra loro in complessi più grandi. Nel caso enzimi (ad esempio la piruvato deidrogenasi), le varie sub-unità hanno scopi strettamente correlati: il vantaggio di essere associate invece che divise in soluzione è di rendere più rapidi i processi che li riguardano e di poterli regolare in modo sincronizzato. Riga 10: La struttura quaternaria di un complesso può essere modificata: cambiamenti possono essere dovuti a [[regolazione allosterica\|allosteria]] e/o modificazioni covalenti come la [[fosforilazione]]. == Voci correlate == * [[Proteina]] * [[Struttura primaria]] * [[Struttura secondaria]] * [[Struttura supersecondaria]] * [[Dominio (biochimica)]] * [[Struttura terziaria]] == Collegamenti esterni == * [http://www.ebi.ac.uk/msd/ Il database delle strutture macromolecolari] (MSD) at the [[European Bioinformatics Institute]] L'Istitutoi Europeo di Bioinformatica(EBI) fornisce una lista delle probabili strutture quaternarie per ciascuna proteina nella [[Protein Data Bank]] (PDB). * [http://www.ebi.ac.uk/msd-srv/prot_int/pistart.html Meccanismi di interazione proteina-proteina (Pisa)] * [http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/genomes/elevy/3dcomplex/Home.cgi 3D complex] Classificazione strutturale dei complessi proteici [[Categoria:Struttura proteica]] Riga 28: [[de:Quartärstruktur]] [[en:Quaternary structure]] [[eo:Kvaternara- strukturo]] [[es:Estructura cuaternaria de las proteínas]] [[fr:Structure quaternaire]]

Struttura quaternaria: differenze tra le versioni