Carnitina: differenze tra le versioni

La '''carnitina''' è uno [[zwitterione]], presente nei [[tessuto (biologia)|tessuti]] [[animali]], e in quantità modeste, nelle [[piante]]. È stata identificata per la prima volta nel [[1905]] da W. Gulewitsch e R. Krimberg nell'estratto di muscolo bovino, da cui il nome. La sua struttura chimica è stata scoperta nel [[1927]] da M. Tomita e Y. Sendju. Fu inizialmente chiamata [[Chimicavitamina]]mente T perchè era essenziale alla crescita del verme della farina Tenebrio molitor. Chimicamente, appartiene alla famiglia delle [[metilammidimetilammine]]. Pur essendo simile strutturalmente ad un [[aminoacido]], la carnitina non forma proteine, ed è più simile all'[[acetilcolina]].

L'attivazione degli [[acidi grassi]] per la loro successiva degradazione avviene nel [[citosol]], mentre la loro completa degradazione avviene nel [[mitocondrio]] come venne scoperto nel 1950 da [[Eugene Kennedy]] e [[Albert Lester Lehninger]]. Gli acidi grassi attivati si trovano sotto forma di acil-CoA, un acido grasso legato ad una molecola di [[coenzima A]]. Tuttavia un acil-CoA non è in grado di attraversare la [[Membrana (anatomia)|membrana]] mitocondriale a causa della sua porzione acilica. La porzione acilica viene dunque trasferita ad una molecola di carnitina, formando acil-carnitina.

Il legame O-acile dell'acil-carnitina è un esempio di [[legame ad alta energia]]. Il trasferimento avviene attraverso l'azione di due [[enzima|enzimi]], la [[carnitina-palmitoil-transferasi]] I e II. Questi enzimi sono localizzati rispettivamente sulla superficie esterna e interna della [[membrana mitocondriale]]. Questi enzimie traslocano gruppi acilici da un lato all'altro della membrana. Il [[trasporto]] viene mediato da una [[proteina]] trasportatice della carnitina che trasferisce l'acil-carnitina nel mitocondrio e contemporaneamente muove la carnitina libera nella direzione opposta.

* '''[[CPT]] I''': carnitina-palmitoil-transferasi I, presente sulla parte esterna della membrana mitocondriale interna, catalizza il trasferimento di gruppi acile dall'acetil-CoA alla carnitina, producendo acil-carnitina. È presente nei vari tessuti in forme specifiche a diversa velocità di azione: L-CPT I, M-CPT I, C-CPT I.;

* '''[[CPT]] II''':carnitina-palmitoil-transferasi II, presente sulla parte interna della membrana mitocondriale interna, catalizza la reazione inversa alla CPT I, riformando acil-CoA per la [[beta ossidazione]].;

* '''[[CT]]''': carnitina-acilcarnitina-translocasi, presente sulla membrana mitocondriale, scambia acilcarnitina citoplasmatica con carnitina libera (modalità antiporto), bilanciando il rapporto carnitina libera/acilcarnitina;

* '''CAT''': [[carnitina-acetil-transferasi]], presente sulla membrana mitocondriale interna, trasferisce gruppi acile dall'acetil-CoA alla carnitina, formando acetil-carnitina, esportata dadal CT.

L'organismo umano può sintetizzare la carnitina a partire dagli amminoacidi [[lisina]] e [[metionina]]. Alcune disfunzioni possono condurre ad una significativa carenza di carnitina. Questi deficit sono messi in correlazione con varie patologie, tra cui la sindrome da affaticamento cronico e la morte improvvisa. Gli effetti della carenza di carnitina sono stati descritti per la prima volta nel [[1973]], associatoassociati ad una [[miopatia]] grave con accumulo di acidi grassi non ossidati nel muscolo scheletrico: tale sindrome è nota come [[deficit primario di carnitina]], la cui causa è una mutazione genetica a carico dell'OCTN2.

Questa proteina è presente nella [[membrana plasmatica]] dei muscoli scheletrici, del cuore, del rene e dell'intestino. In tale quadro, la concentrazione ematica di carnitina è inferiore a 10, e a volte a 5, [[mole|nanomoli]] per [[litro]], contro i valori di riferimento di 40-80. Tale deficit si presenta sin dai primi anni di vita, ed è letale se non si interviene con dosaggi massiccisoprafisiologici di L-carnitina.