Struttura quaternaria: differenze tra le versioni

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Il concetto di struttura quaternaria era originariamente riferito solo a singole proteine. La prima, storica, proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria è stata l'[[emoglobina]] (in particolare la metaemoglobina di [[Equus caballus|cavallo]]), Il risultato fu ottenuto nel [[1968]] da [[Max Perutz]], dopo trent'anni di lavoro, e rimane una pietra miliare nella storia della [[biochimica]]. L'emoglobina è composta da quattro sub-unità; una volta che esse sono state soggette a [[folding|ripiegamento]] e hanno assunto la struttura terziaria, si associano a due a due (formando cioè due dimeri); i due dimeri a loro volta interagiscono tra loro tramite molteplici legami deboli e formano così un [[polimero|tetramero]]: la definitiva struttura quaternaria dell'emoglobina. Altri esempi sono forniti dalla maggior parte degli [[enzima|enzimi]]: essi sono spesso composti da più subunità, ciascuna con una funzione ([[catalisi|catalitica]], regolatoria, stabilizzante...), che si associano formando il ''complesso oloenzimatico''.
 
In tempi recenti, dopo i numerosi passi avanti nello studio delle interazioni proteina-proteina, in biochimica si è soliti parlare di struttura quaternaria anche in caso di complessi multi-proteici. Ad esempio i [[nucleosoma|nucleosomi]] o i [[microtubulo|microtubuli]], o ancora il complesso multi-enzimatico della [[piruvato deidrogenasi]] . Può succedere quindi che più proteine già organizzate in strutture quaternarie si associno tra loro in complessi più grandi. Nel caso enzimi (ad esempio la piruvato deidrogenasi), le varie sub-unità hanno scopi strettamente correlati: il vantaggio di essere associate invece che divise in soluzione è di rendere più rapidi i processi che li riguardano e di poterli regolare in modo sincronizzato.
 
La struttura quaternaria di un complesso può essere modificata: cambiamenti possono essere dovuti a [[regolazione allosterica|allosteria]] e/o modificazioni covalenti come la [[fosforilazione]].