Differenze tra le versioni di "Chaperone molecolare"

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{{S|citologia|biochimica}}
{{F|biologia|luglio 2011}}
 
Gli '''chaperones molecolari''' sono una classe funzionale di famiglie proteiche, la cui funzione predominante è la prevenzione di associazioni non corrette e aggregazione di catene polipeptidiche non ripiegate, sia in condizioni fisiologiche che in condizioni di stress.
Uno dei primi studi sulle condizioni di stress cellulare è stato condotto agli inizi degli anni sessanta esponendo ghiandole salivari di ''D.melanogaster'' a temperature leggermente al di sopra di quelle ottimali per la crescita e lo sviluppo del moscerino e notando la formazione di rigonfiamenti localizzati dei cromosomi politenici. Tale evidenza suggeriva uno specifico cambio di espressione genica, con la trascrizione di geni codificanti per particolari proteine, definite “''heat shock protein''”.
 
== Voci correlate ==
*[[Ripiegamento di proteine]]
*[[Folding]]
*[[Chaperonina]]
 
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