ATPasi trasportante H+ tra due settori: differenze tra le versioni
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==Struttura e meccanismo d'azione dell'ATP-sintasi==
{{vedi anche|Catalisi rotazionale}}
L'ATP-sintasi è una pompa [[protoni|protonica]] di tipo F costituita da due strutture dette ''Fo''<ref>La denominazione corretta della subunità è Fo (''"o"'' si riferisce alla [[oligomicina]], un inibitore della subunità) e non F0. Allo stesso modo, si parla di Vo e Ao</ref>
F1 è una [[proteina periferica]], Fo una [[proteina integrale]] della [[membrana cellulare]].
La subunità [[polipeptide|polipeptidica]] F1 è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità [[proteina|proteiche]] α e 3 subunità proteiche β, organizzate in [[dimero|dimeri]] α-β disposte come gli spicchi di un'[[arancia]]. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione
Associate a F1 vi sono altre subunità, δ ed ε.
La subunità [[proteina|polipeptidica]]
La porzione Fo è costituita da una subunità ''a'', 2 subunità ''b'' e 10 subunità ''c'' organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei [[protone|protoni]] attraverso il canale creato dalle subunità c della
Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di [[Adenosina trifosfato|ATP]]: uno di questi siti si trova in conformazione ''β-ATP'' (che lega ATP), un altro in ''β-ADP'' e l'ultimo sito in ''β-vuoto'' (incapace di legare [[Adenosina trifosfato|ATP]]). La forza motrice [[protone|protonica]] provoca la [[rotazione]] dell'asse centrale ''c'' che entra in contatto con le subunità ''β''.
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