Chaperone molecolare: differenze tra le versioni

Sono proteine dimeriche con un sito di dimerizzazione localizzato nella regione C-terminale. Nella regione N-terminale contengono invece un sito di legame per l’ATP. La rottura delle Hsp90 in un dominio N-terminale e in uno C-terminale rivela che entrambi i frammenti possono sopprimere l’aggregazione. Questi risultati suggeriscono che le Hsp90 contengono due siti chaperone, che contribuiscono indipendentemente alla sua attività di chaperone molecolare. I due siti, inoltre, mostrano specificità diversa per il substrato e dipendenza o meno dall’ATP. Il sito N-terminale interagisce con proteine e peptidi non ripiegati, in modo ATP-dipendente, mentre il sito C-terminale sembra agire come uno chaperone generale, in modo ATP-indipendente.