Chaperone molecolare: differenze tra le versioni
Contenuto cancellato Contenuto aggiunto
m Bot: Elimino interlinks |
Nessun oggetto della modifica |
||
Riga 55:
Mediante l’utilizzo della mutagenesi sito diretta in parecchi studi è stato visto che le α-cristalline sono generalmente stabili e possono tollerare molte sostituzioni amminoacidiche nella loro struttura primaria. Numerose mutazioni, sia nella subunità αA che nella αB, che portano alla cataratta nell’uomo sono state identificate ed è risultato evidente che tutte hanno un effetto drammatico sulla funzione di chaperone delle α-cristalline.
=== Chaperonopatie ===
Si ritiene che alcune patologie come la Sindrome di Williams e la Sindrome di Charcot-Mane-Tooth abbiamo un fondamento genetico nella mutazione di alcune proteine ed in particolare proprio di una chaperonina, la HSP27
== Altri progetti ==
{{interprogetto|commons=Category:Chaperone proteins}}
|