Fosforilasi: differenze tra le versioni
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Fosforilasi a-fosfatasi perché defosforila la glicogeno fosforilasi a, comunque è analoga alla fosforilasi b-chinasi |
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L'azione di questi due ormoni, consente di mantenere costante la concentrazione di glucosio nel sangue. Logicamente, entrambi gli ormoni non possono lavorare contemporaneamente, perché gli eventi biochimici che consentono l'attivazione degli enzimi sono opposti. Infatti la ''glicogeno fosforilasi a'' comporta la demolizione del glicogeno, invece, l'azione della [[glicogeno(amido) sintasi|glicogeno sintasi]], comporta la formazione del glicogeno.
Affinché venga attivata la glicogeno fosforilasi, viene fosforilata una [[proteina]] chiamata [[Fosforilasi-b-chinasi]], la quale trasporta un gruppo fosfato sull'enzima, che dalla forma inattiva (fosforilasi b, cioè i suoi residui di [[Serina (chimica)|serina]] sono defosforilati) lo trasforma nella forma attiva (fosforilasi a, cioè i suoi residui di serina sono fosforilati). Invece, la defosforilazione e quindi l'inattivazione della glicogeno fosforilasi, sono determinate dalla proteina [[Fosforilasi
Il glucagone, contemporaneamente a quest'evento, comporta una riduzione della concentrazione di '''[[fruttosio 2,6-bifosfato]]''', il quale è un attivatore allosterico dell'enzima della [[glicolisi]] la [[fosfofruttochinasi 1]], la cui inibizione comporta una riduzione dell'attività della glicolisi, cioè quel processo biochimico che porta alla demolizione del glucosio in due molecole di [[Piruvato]], il quale, a sua volta, potrà subire un processo di demolizione aerobia (ossidazione: [[ciclo di Krebs]] e [[catena di trasporto degli elettroni]], con formazione finale di ATP) o anaerobica ([[fermentazione]]).
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