Chaperone molecolare: differenze tra le versioni
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a) assicurano il raggiungimento e il mantenimento del corretto stato conformazionale delle catene polipeptidiche appena sintetizzate;
b) dirigono l’assemblaggio di complessi multienzimatici;
c) partecipano al mantenimento o alla creazione di uno stato di parziale [[denaturazione delle proteine]], favorendone
d) stabilizzano le proteine danneggiate formatesi a seguito di stress chimici o fisici facilitandone la rinaturazione e/o la degradazione.
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Tutti i membri di questa famiglia hanno subunità minori di 35 kDa e sono caratterizzate dalla presenza di una sequenza omologa di circa 80 residui, denominata “crystallin domain”.
Molto poco si conosce a proposito della struttura secondaria e terziaria delle shsp. Al microscopio elettronico le α-cristalline appaiono come particelle globulari di 14-18
Le α-cristalline hanno una massa molecolare di 600-900 kDa e sono proteine multimeriche, costituite da due subunità, αA e αB, membri della famiglia delle small Hsp (shsp), che come gli altri membri della famiglia prevengono dall’aggregazione le proteine denaturate.
Le α-cristalline sono abbondantemente presenti nella lente dei mammiferi (35%) con un rapporto αA e αB di 3:1. Le αA si ritrovano principalmente nella lente con tracce negli altri tessuti, mentre le αB sono presenti più ubiquitariamente. Il bersaglio fisiologico delle α-cristalline nella lente sembrano essere le altre classi di cristalline (γ e β) e alcuni enzimi “housekeeping”, ma in ogni modo l’azione di chaperone delle α-cristalline è stata valutata e risultata valida su un’ampia varietà di proteine strutturali e di enzimi sottoposti a stress di vario genere (termico, UV, urea, etc), come glutatione S-transferasi, alcool deidrogenasi, aldolasi, citrato sintetasi, aldoso reduttasi, etc; anche se il meccanismo molecolare di interazione tra le α-cristalline e i substrati rimane in gran parte sconosciuto. Nello studio dell’azione di chaperone delle α-cristalline particolare interesse ha assunto la definizione dello stato conformazionale delle proteine substrato durante la loro interazione con le α-cristalline. Sembra che le α-cristalline interagiscano con il substrato nello stato di “[[Globulo fuso|molten globule]]”: questo stato ha una struttura compatta come quella nativa, con regioni idrofobiche accessibili al solvente, tuttavia essa, pur mantenendo quasi interamente la struttura secondaria, ha perso quasi del tutto quella terziaria.
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