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Riga 6: Il frammento Fc è costituito da una porzione delle due catene pesanti che compongono l'immunoglobulina, mentre le catene leggere rimangono all'interno del Fab; non contiene inoltre al suo interno regioni variabili di queste catene, che sono comprese nel Fab, ma solo parte delle regioni costanti. Viene così chiamato per la sua capacità di [[cristallizzazione\|cristallizzare]], ovvero di formare complessi con altre strutture se immerso in un liquido proteico. La sua funzione nell'anticorpo integro è quella di interagire con numerosi recettori chiamati FcR, posti sulla superficie di molte cellule immunitarie ([[macrofago\|macrofagi]], [[granulocita eosinofilo\|eosinofili]], [[granulocita basofilo\|basofili]], [[~~linfociti B\|~~linfociti B]]): una volta che il frammento Fab si è legato alle strutture estranee da esso riconosciute, mediante un processo conosciuto come [[opsonizzazione]], questi recettori si ancorano al frammento Fc e permettono così di stabilire una sorta di ponte tra la cellula immunitaria e la particella estranea da eliminare. Un meccanismo particolare è svolto dai recettori FcRε, specifici per le [[IgE]] e presenti sui [[mastocita\|mastociti]], che sono in grado di legare il frammento Fc prima che la porzione Fab abbia legato le strutture da essa riconosciute: in questo modo i mastociti sono in grado di utilizzare le IgE come se fossero propri recettori. Al frammento Fc di alcune immunoglobuline (principalmente [[IgG]]) si legano inoltre alcuni fattori della via classica del [[sistema del complemento\|complemento]], che utilizzano così l'anticorpo per ancorarsi alla superficie della particella estranea e mettere in atto quella cascata di reazioni volte alla sua eliminazione.

Frammento Fc: differenze tra le versioni