Recettore nicotinico: differenze tra le versioni

Attualmente il recettore nicotinico non è stato ancora cristallizzato, perciò non è stato possibile studiarlo mediante i raggi X. Ai fini dello studio della funzionalità strutturale, è stata importantissima una scoperta, da parte di un gruppo di ricercatori olandesi, di una particolare proteina affine strutturalmente al recettore nicotinico. Tali ricercatori hanno infatti isolato, da alcune lumachine di mare, una proteina, definita [[Ach binding protein]] (proteina legante l'acetilcolina), che presenta una affinità di struttuarastruttura pari al 40% di quella del recettore nicotinico. Questa è una proteina citosolica che ha la funzione di legare l'acetilcolina, in modo da intrappolarla e porre fine all'attività dell'acetilcolina stessa. Svolge perciò nelle lumachine di mare un ruolo similare a quello dell'[[acetilcolinesterasi]] nell'uomo. La scoperta più importante, di enorme risonanza nella comunità scientifica, è stato il fatto che i ricercatori olandesi sono riusciti a cristallizzare l'Ach binding protein e ciò ci permette di capire, data l'alta omologia strutturale e funzionale tra proteina e recettore, quale sia la struttura della parte funzionale del recettore nicotinico.