Fosfoglucomutasi (enzima): differenze tra le versioni
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L'enzima è in grado di isomerizzare il glucosio 1-fosfato derivante dalle mobilitazione del [[glicogeno]] (processo noto come [[glicogenolisi]]) a glucosio 6 fosfato, un intermedio glicosidico ed entra nella [[glicolisi]] senza ulteriore dispendio di ATP e reazione [[esochinasi]]ca.
La fosfoglucomutasi opera in maniera simile alla [[fosfoglicerato mutasi]], enzima glicolitico, la cui attività è quella di rimuovere un fosfato in posizione 3 da una molecola di [[2,3-bisfosfoglicerato]], ottenendone una di 2-fosfoglicerato, prodotto finale di reazione. Il fosfato rimosso rimane legato al residuo di [[istidina]] dell'enzima, venendo successivamente attaccato alla molecola di [[3-fosfoglicerato]] (substrato della reazione), che così rigenera il 2,3-bisfosfoglicerato in attesa di un nuovo substrato da modificare. La presenza di quantità notevoli di 2,3-bisfosfoglicerato è dunque necessaria perché il residuo di istidina, indispensabile per la reazione, sia sempre fosforilato.
Nel caso specifico della fosfoglucomutasi a interagire con il substrato è un residuo di [[Serina (chimica)|serina]]. Come avviene per la [[chimotripsina]] e altre [[proteasi]] seriniche, anche questo enzima è inibito dal diisopropil fluorofosfato.
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==Bibliografia==
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