Differenze tra le versioni di "Traslocone"

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Il '''traslocone''' (noto comunementeanche come '''canale di traslocazione''') è un complesso di [[proteina|proteine]] associate con la [[traslocazione]] attraverso le membrane dei [[polipeptide|polipeptidi]] in fase di sintesi. Negli [[eucarioti]] i polipeptidi sono trasportati nel lume del [[reticolo endoplasmatico]] (RE) a partire dal [[citosol]]. Questo processo richiede che la sequenza amminoacidica oltrepassi la barriera [[idrofobia|idrofobica]] costituita dal doppio strato fosfolipidico della [[Membrana biologica|membrana]]. Nei [[procarioti]] un complesso proteico simile trasporta i polipeptidi attraverso la [[membrana plasmatica]]. <ref name="GoldDuong2007">{{cita pubblicazione | titolo = Structure and function of the bacterial Sec translocon (Review) | rivista = Molecular Membrane Biology | volume = 24 | numero = 5-6 | anno = 2007 | pagine = 387–394 | doi = 10.1080/09687680701416570 | autore = Vicki A. M. Gold | coautori = Franck Duong, Ian Collinson}}</ref> I [[patogeno|patogeni]] dei batteri possono assemblare trasloconi nelle membrane della cellula ospite, per poter esportare i fattori di [[virulenza]] nella cellula bersaglio.<ref name="MuellerBroz2008">{{cita pubblicazione | titolo = The type III secretion system tip complex and translocon | rivista = Molecular Microbiology | volume = 68 | numero = 5 | anno = 2008 | pagine = 1085–1095 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2008.06237.x | autore = C. A. Mueller | coautori = P. Broz, G. R. Cornelis}}</ref> <!-- FIXME: poco chiaro, meglio riscrivere.. -->
{{s|proteine}}
 
I trasloconi possono anche spostare polipeptidi (come proteine danneggiate destinate al [[proteosoma]]) dall'interno del reticolo endoplasmatico al [[citosol]]. Il traffico in questa direzione richiede energia sotto forma di [[Guanosintrifosfato|GTP]].
Il canale di traslocazione ('''Traslocone''') è una struttura proteica situata sulla membrana del reticolo endoplasmatico rugoso (RER) che funge da canale per l'ingresso nel RER di proteine nascenti sintetizzate da poliribosomi associati al RER.
 
Le proteine che devono essere trasferite al reticolo endoplasmatico sono riconosciute da una particella [[particella di riconoscimento del segnale]] (SRP), che blocca la [[traduzione (biologia)|traduzione]] del polipeptide a parte del [[ribosoma]] mentre collega il ribosoma al recettore SRP sul reticolo endoplasmatico. Questo meccanismo di riconoscimento si basa su una specifica sequenza-segnale presente all'estremità N-terminale, in particolare nei primi codoni del [[polipeptide]] da sintetizzare.
Il '''traslocone''' (noto comunemente come '''canale di traslocazione''') è un complesso di [[proteina|proteine]] associate con la [[traslocazione]] attraverso le membrane dei [[polipeptide|polipeptidi]] in fase di sintesi. Negli [[eucarioti]] i polipeptidi sono trasportati nel lume del [[reticolo endoplasmatico]] (RE) a partire dal [[citosol]]. Questo processo richiede che la sequenza amminoacidica oltrepassi la barriera [[idrofobia|idrofobica]] costituita dal doppio strato fosfolipidico della [[Membrana biologica|membrana]]. Nei [[procarioti]] un complesso proteico simile trasporta i polipeptidi attraverso la [[membrana plasmatica]]. <ref name="GoldDuong2007">{{cita pubblicazione | titolo = Structure and function of the bacterial Sec translocon (Review) | rivista = Molecular Membrane Biology | volume = 24 | numero = 5-6 | anno = 2007 | pagine = 387–394 | doi = 10.1080/09687680701416570 | autore = Vicki A. M. Gold | coautori = Franck Duong, Ian Collinson}}</ref> I [[patogeno|patogeni]] dei batteri possono assemblare trasloconi nelle membrane della cellula ospite, per poter esportare i fattori di [[virulenza]] nella cellula bersaglio.<ref name="MuellerBroz2008">{{cita pubblicazione | titolo = The type III secretion system tip complex and translocon | rivista = Molecular Microbiology | volume = 68 | numero = 5 | anno = 2008 | pagine = 1085–1095 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2008.06237.x | autore = C. A. Mueller | coautori = P. Broz, G. R. Cornelis}}</ref> <!-- FIXME: poco chiaro, meglio riscrivere.. -->
 
Secondo il modello attuale sulla traslocazione il traslocone (o traslocatore) agisce come [[Proteina canale|canale]] attraverso la membrana idrofobica del reticolo endoplasmico (in seguito all'avvenuta dissociazione della SRP e dopo che la traduzione è proseguita). Il polipeptide in fase di sintesi è infilato nel canale come una stringa di [[amminoacidi]]. Una volta che la traduzione è completata una [[peptidasi del segnale]] rimuove la breve sequenza segnale dalla proteina nascente e lascia il polipeptide libero nel lato interno del reticolo endoplasmico.
I trasloconi possono anche spostare polipeptidi (come proteine danneggiate destinate al [[proteosoma]]) dall'interno del reticolo endoplasmatico al citosol. Il traffico in questa direzione richiede energia sotto forma di [[Guanosintrifosfato|GTP]].
 
Le proteine che devono essere trasferite al reticolo endoplasmatico sono riconosciute da una particella [[particella di riconoscimento del segnale]] (SRP), che blocca la [[traduzione (biologia)|traduzione]] del polipeptide a parte del [[ribosoma]] mentre collega il ribosoma al recettore SRP sul reticolo endoplasmatico. Questo meccanismo di riconoscimento si basa su una specifica sequenza-segnale presente all'estremità N-terminale, in particolare nei primi codoni del polipeptide da sintetizzare.
 
Secondo il modello attuale sulla traslocazione il traslocone (o traslocatore) agisce come canale attraverso la membrana idrofobica del reticolo endoplasmico (in seguito all'avvenuta dissociazione della SRP e dopo che la traduzione è proseguita). Il polipeptide in fase di sintesi è infilato nel canale come una stringa di amminoacidi. Una volta che la traduzione è completata una [[peptidasi del segnale]] rimuove la breve sequenza segnale dalla proteina nascente e lascia il polipeptide libero nel lato interno del reticolo endoplasmico.
 
Il tralsocone può anche traslocare ed integrare le proteine di membrana secondo il corretto orientamento rispetto alla membrana del reticolo endoplasmico. Il meccanismo di tale processo non è pienamente noto, ma coinvolge il riconoscimento e la gestione da parte del traslocone dell'allungamento delle porzioni idrofobiche della sequenza amminoacidica che sono destinate a diventare la porzione transmembrana.
Un importante traslocone è noto con il nome di [[Sec61]].
 
I tralsoconi nonpossono sono sempre unidirezionali ma possonoessere anche essere bidirezionali. Ciò permette ai polipeptidi di associarsi e dissociarsi dalle membrane. Un esempio è costituito da Sec61<ref>{{Cita pubblicazione | cognome = Römisch | nome = K. | coautori = | titolo = Surfing the Sec61 channel: bidirectional protein translocation across the ER membrane. | rivista = J Cell Sci | volume = 112 ( Pt 23) | numero = | pagine = 4185-91 | mese = Dec | anno = 1999 | doi = | id = PMID 10564637 }}</ref>
I trasloconi sono complessi formati da '''proteine Sec''' .<ref name="DeshaiesSanders1991">{{cita pubblicazione | titolo = Assembly of yeast Sec proteins involved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane-bound multisubunit complex | rivista = Nature | volume = 349 | numero = 6312 | anno = 1991 | pagine = 806–808 | doi = 10.1038/349806a0 | autore = Raymond J. Deshaies | coautori = Sylvia L. Sanders, David A. Feldheim, Randy Schekman}}</ref>
 
I trasloconi sono complessi formati da '''proteine Sec''' <ref name="DeshaiesSanders1991">{{cita pubblicazione | titolo = Assembly of yeast Sec proteins involved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane-bound multisubunit complex | rivista = Nature | volume = 349 | numero = 6312 | anno = 1991 | pagine = 806–808 | doi = 10.1038/349806a0 | autore = Raymond J. Deshaies | coautori = Sylvia L. Sanders, David A. Feldheim, Randy Schekman}}</ref>
 
==Note==