Ribosoma mitocondriale: differenze tra le versioni

I ribosomi mitocondriali differiscono per struttura da specie a specie. Inoltre, essi sono diversi dai ribosomi batterici dai quali derivano, sia da quelli citoplasmatici: infatti hanno subito un profondo rimodellamento<ref>{{Cita pubblicazione|titolo = On the last common ancestor and early evolution of eukaryotes: reconstructing the history of mitochondrial ribosomes|rivista = linkinghub.elsevier.com|accesso = 2015-04-28|url = http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0923250810002159}}</ref> che ha portato ad una variazione del rapporto [[rRNA]]-proteine contenuti (risultato in una diminuzione del primo), dovuto ad un'alta specializzazione nella sintesi di proteine di membrana<ref name="pmid25838379">{{citecita journalpubblicazione| authorautore=Amunts A, Brown A, Toots J, Scheres SH, Ramakrishnan V| titletitolo=Ribosome. The structure of the human mitochondrial ribosome. | journalrivista=Science | yearanno= 2015 | volume= 348 | issuenumero= 6230 | pagespp= 95-8 | pmid=25838379 | doi=10.1126/science.aaa1193 | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=25838379 }} </ref>: ad esempio, nel caso del ribosoma mitocondriale nel lieviti, si ha una netta predominanza del contenuto proteico rispetto a quello di RNA (rapporto di circa 2:1). Tuttavia mantengono la divisione in subunità maggiore e minore.

* Il mitoribosoma umano è caratterizzato da 80 proteine e tre molecole di RNA ((16S mt-LSU rRNA, 12S mt-SSU rRNA, and mt-tRNA^Val)<ref>{{Cita pubblicazione|nome = Alexey|cognome = Amunts|nome2 = Alan|cognome2 = Brown|nome3 = Jaan|cognome3 = Toots|data =4 marzo 04/03/2015|titolo = The structure of the human mitochondrial ribosome|rivista = Science|volume = 348|numero = 6230|pp = 95-98|lingua = en|accesso = 2015-04-28|doi = 10.1126/science.aaa1193|url = http://www.sciencemag.org/content/348/6230/95}}</ref>

* Il ribosoma mitocondriale in ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' ha un [[coefficiente di sedimentazione]] di 74S (37S per la [[subunità minore]] e 54S per quella maggiore)<ref>{{Cita pubblicazione|nome = Alexey|cognome = Amunts|nome2 = Alan|cognome2 = Brown|nome3 = Xiao-chen|cognome3 = Bai|data = 03/3-28/-2014|titolo = Structure of the Yeast Mitochondrial Large Ribosomal Subunit|rivista = Science|volume = 343|numero = 6178|pp = 1485-1489|lingua = en|accesso = 2015-04-28|doi = 10.1126/science.1249410|url = http://www.sciencemag.org/content/343/6178/1485}}</ref>.

Questi cambiamenti strutturali hanno portato all'evoluzione di peculiari caratteristiche nella traduzione, come l'introduzione di "''translational activators''": essi interagiscono con le sequenze 5'-[[Untranslated region|UTR]] dei vari [[mRNA]] mitocondriali, permettendo l'inizio della traduzione<ref>{{Cita pubblicazione|nome = Thomas D.|cognome = Fox|data = 2012-12-01|titolo = Mitochondrial Protein Synthesis, Import, and Assembly|rivista = Genetics|volume = 192|numero = 4|pp = 1203-1234|lingua = en|accesso = 2015-04-28|doi = 10.1534/genetics.112.141267|url = http://www.genetics.org/content/192/4/1203}}</ref>. Altri ancora hanno una doppia funzione: nel caso della traduzione dell'mRNA COB del [[citocromo b]], la coppia di ''translational actovators'' Cbp3-Cbp6 interagisce sia durante la traduzione, sia durante l'assemblaggio del citocromo b nel [[complesso III]] della catena di trasporto degli elettroni<ref>{{Cita pubblicazione|nome = Steffi|cognome = Gruschke|nome2 = Katharina|cognome2 = Römpler|nome3 = Markus|cognome3 = Hildenbeutel|data = 10/01/ gennaio 2012|titolo = The Cbp3–Cbp6 complex coordinates cytochrome b synthesis with bc1 complex assembly in yeast mitochondria|rivista = The Journal of Cell Biology|volume = 199|numero = 1|pp = 137-150|lingua = en|accesso = 2015-04-28|doi = 10.1083/jcb.201206040|url = http://jcb.rupress.org/content/199/1/137}}</ref>.