Chaperonina: differenze tra le versioni

Le chaperonine sono [[chaperones molecolari]] di II classe, implicate nel corretto ''folding'' (ripiegamento) delle proteine. Funzionalmente svolgono un ruolo simile ai ''chaperones'' di I classe, le proteine Hsp, anche se sequenza genica, struttura proteica e meccanismi d'azione sono differenti. Le Hsp (''Heat Shock Proteins'') sono chiamate così poiché rilevate durante studi di [[denaturazione delle proteine]] mediante [[calore]]. Sono chiamate quindi "HSP", seguite da un numero che identifica il [[peso molecolare]] espresso in kDak[[Unità_di_massa_atomica|Da]]: [[HSP100]], [[HSP90]], [[HSP70]], [[HSP60]], [[HSP40]], [[sHSP]] (''small'', perché di peso inferiore ai 40 kDa) e [[ubiquitina]]. Sia le proteine Hsp sia le chaperonine sono normalmente presenti all'interno delle cellule in qualità di ''chaperones'' molecolari, ma vengono prodotte in maggior quantità in seguito a ''shock'' termico, contrastando così l'effetto denaturante del calore (sono tuttavia anche implicate nel corretto ''folding'' di proteine che necessitano di "aiuto" per assumere una conformazione cosiddetta "nativa", ovvero quella funzionale).