Differenze tra le versioni di "Serin proteasi"

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{{S|enzimi}}
 
Le '''serin proteasi''' (o '''proteasi a serina''') sono una classe di [[proteasi]] che basano il loro meccanismo di catalisi alla presenza della [[Serina (chimica)|serina]] particolarmente reattivo ed essenziale perlaloro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'[[idrolisi]] di [[legami peptidici]] presenti all'interno della struttura proteica.
 
Un [[estere]] (RCOOR') o un'[[ammide]] (NH<sub>2</sub>COR, NHRCORʾ, NRʾRʾʾCORʾʾʾ) si legano al gruppo -OH della serina liberando alcol (ROH) o ammina (RNH<sub>2</sub>, RNHRʾ, RNRʾRʾʾ). In presenza di [[acqua]] si ha la rottura del legame con la serina liberando [[Acidi carbossilici|acido carbossilico]].
#[[collagenasi]]
#[[relina]]
Gli enzimi principali appartenenti a questa classe, come [[tipsina]] , [[chimotripsina]] e [[elastasi]] , sono strettamente omologhi, infatti, le strutture primarie di quest'ultimi sono identiche per circa il 40%. Tutti questi enzimi hanno una Ser attiva e un His cataliticamente essenziale localizzate nel sito attivo che lega un residuo di Asp che è immerso in una tasca non accessibile al [solvente]] . Questi tre residui formano una triade catalica, collegata da [[legami ad idrogeno]] , nel seguente modo: SERINA 195-LEGAME H-ISTIDINA 57-LEGAME H-ASPARTATO 102.
 
==Meccanismo catalitico==
La considerevole uguaglianza strutturale del sito attivo delle serin proteasi implica che i meccanismi catalitici siano simili. Infatti, esse seguono tutte il seguente meccanismo catalitico:
1- dopo che l' [enzima]] ha legato il [[substrato]] , la Ser 195 attacca nucleofilamente il [[gruppo carbonilico]] del legame suscettibile per forare un intermedio tetraedico ( [[catalisi covalente]] );
2- l' #[[anello imidazolico]] dell'His 57 lega il [[protone]] che si libera dal legame precedente, formaldo lo ione imidazolico ( [[catalisi basica generale]] )
3- questi processi sono favoriti dall'effetto polarizzato del #[[gruppo carbossilico]] ionizzato dall'Asp 102, che forma un legame idrogeno con l'His 57 ( [[catalisi elettrostatica]] );
4- l'His 57 cede il protone precedentemente acquisito ( #[[ catalisi acida generale]] promuovendo la rottura dell'intermedio tretraedico con l'eliminazione dell'intermedio acil-enzima ( processo di [[acetilazione]];
5- il [[gruppo amminico]] che si viene a formare (R'NH2) viene rilasciato dall'enzima e sotituito con una molecola d'acqua presa dal solvente;
6- la [[deacilazione]] avviene con un meccanismo inverso a quello di formazione dell'intermedio:l'acqua agisce da [[nucleofilo]] che attacca la Ser 195 ed il gruppo carbossilico ad essa legata viene rilasciato dall'enzima, ed, infine, quest'ultimo libero viene anch'esso rilasciato.
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