Serin proteasi: differenze tra le versioni
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Le '''serin proteasi''' (o '''proteasi a serina''') sono una classe di [[proteasi]] che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della [[Serina (chimica)|serina]] , particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'[[idrolisi]] di [[legami peptidici]] tra il [[gruppo amminico]] e il [[gruppo carbossilico]] presenti all'interno della struttura proteica. Sono enzimi con molteplici attività, tra cui la digestione del cibo, contribuiscono direttamente alla formazione di coaguli, combattono le infezioni e aiutano la [[fecondazione]]. Il [[ sito attivo]] di ogni serin proteasi è costituito da residui di [[Serina]] (Ser), di [[Istidina]] (His) e di [[Aspartato]] (Asp) legati mediante [[legami a idrogeno]] . Questi legami sono possibili grazie alla vicinanza nella struttura tridimensionale del [[gruppo imidazolico]] dell'Istidina con il [[gruppo ossidrilico]] della Serina, anche l'acido aspartico è vicino al gruppo dell'Istidina ma dal lato opposto della Serina. Assumendo tale disposizione si facilita il passaggio di protoni e di cariche all'interno del [[sito attivo]] dell' [[enzima]] : l'Istidina è in posizione per fungere da [[base]] e rimuovere il protone dal [[gruppo ossidrilico]] della serina. Attraverso questo cambiamento la Serina diventa molto più reattiva e può, in vicinanza di legami peptidici,formale un nuovo legame con il [[carbonio]] presente nelle [[proteine]]. La carica negativa dell'acido aspartico serve per stabilizzarela catena laterale attiva dell'Istidina. In particolar modo un [[estere]] (RCOOR') o un'[[ammide]] (NH<sub>2</sub>COR, NHRCORʾ, NRʾRʾʾCORʾʾʾ) si legano al gruppo -OH della Serina liberando un alcol (ROH) o un'ammina (RNH<sub>2</sub>, RNHRʾ, RNRʾRʾʾ). In presenza di [[acqua]] si ha la rottura del legame con la serina liberando [[Acidi carbossilici|acido carbossilico]].
==Tipi di serin proteasi==
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