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Riga 9: }} La '''chimotripsina''' è un [[enzima]], appartenente alla classe delle [[proteasi]], che catalizza la rottura del legame peptidico con preferenza per la [[Tirosina\|Tyr]], il [[Triptofano\|Trp]], la [[Fenilalanina\|Phe]] e la [[Leucina\|Leu]]. Fa parte della famiglia delle [[serin proteasi]], avente tutte un sito attivo molto simile. Viene sintetizzata in forma inattiva~~, perché può essere tossica,~~ dal [[pancreas]],, in quanto tossica, mentre è presente in forma attiva nell'[[intestino tenue]]. Assieme ad altri enzimi ~~come~~ (fra i quali [[carbossipeptidasi]], [[dipeptidasi]], [[elastasi]], [[trombina]], [[subtilisina]], [[plasmina]] e [[tripsina]]) completa la digestione delle [[proteina\|proteine]]. È una proteina globulare e possiede, come la tripsina, una tasca idrofobica, ricoperta da residui di [[amminoacido\|amminoacidi]] apolari. La cavità idrofoba contiene una triade catalitica (Ser 195, His 57 e Asp 102) orientata sempre nello stesso modo.

Chimotripsina: differenze tra le versioni