Chimotripsina: differenze tra le versioni

Il sito attivo dell'enzima è costituito da tre residui amminoacidi: [[Aspartato]] 102, [[Istidina]] 57, [[Serina (chimica)|Serina]] 195 , tra loro legati da [[Legame a idrogeno|legami a idrogeno]] e i quali rappresentano una triade catalitica. Nella fase di [[acilazione]] il substrato si lega all'enzima mediante un [[Esteri|legame estere]] e si ha una modificazione conformazionale che comprime il legame a idrogeno presente tra l'Istidina e l'Aspartato. Questo determina un aumento del pKa del residuo di Istidina che diviene quindi una base forte in grado di deprotonare il residuo di Serina 195 della triade catalitica ([[Catalisi enzimatica acido-base|catalisi basica generale]]). In seguito alla deprotonazione la catena laterale della Serina 195 diviene a sua volta un nucleofilo più forte (fornendo così il sito di attacco nucleofilo per il substrato all'enzima). Il substrato di natura proteica si lega in tal modo con la sua porzione carbossiterminale all'ossigeno nucleofilo della Serina e si ha come risultato la formazione di un intermedio tetraedico transitorio acil-enzima avente , sull’sull' ossigeno carbonilico , una carica negativa fortemente destabilizzante. L’L' intermedio tetraedico transitorio così formatosi (catalisi covalente e catalisi basica generale) , è destinato a collassare a causa di tale carica negativa. Si assiste poi alla protonazione da parte dell’Istidinadell'Istidina 57 della porzione amminoterminale del substrato ([[Catalisi enzimatica acido-base|catalisi acida generale]]) con conseguente distacco di tale porzione dal complesso enzima-substrato.

Il substrato rimane legato all’all' enzima unicamente con la sua porzione carbossiterminale, avendo perso per protonazione da parte dell’Istidinadell'Istidina 57 la sua porzione amminoterminale. Una molecola di acqua presente nell’nell' ambiente della reazione può a questo punto concludere la reazione idrolizzando il legame estere dell’dell' acil-enzima. Il distacco del substrato proteico dal residuo di Serina 195 rigenera quindi l’enzimal'enzima libero che può così continuare la sua attività proteolitica.