Differenze tra le versioni di "Serin proteasi"

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{{S|enzimi}}
 
Le '''serin proteasi''' (o '''proteasi a serina''') sono una classe di [[proteasi]] che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della [[Serina (chimica)|serina]] , particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'[[idrolisi]] di [[legami peptidici]] tra il [[gruppo amminico]] e il [[gruppo carbossilico]] presenti all'interno della struttura proteica. Sono enzimi con molteplici attività, tra cui la digestione del cibo, contribuiscono direttamente alla formazione di coaguli, combattono le infezioni e aiutano la [[fecondazione]]. Il [[ sito attivo]] di ogni serin proteasi è costituito da residui di [[Serina]] (Ser), di [[Istidina]] (His) e di [[Aspartato]] (Asp) legati mediante [[legami a idrogeno]] . Questi legami sono possibili grazie alla vicinanza nella struttura tridimensionale del gruppo imidazolico dell'Istidina con il [[gruppo ossidrilico]] della Serina, anche l'acido aspartico è vicino al gruppo dell'Istidina ma dal lato opposto della Serina. Assumendo tale disposizione si facilita il passaggio di protoni e di cariche all'interno del [[sito attivo]] dell' [[enzima]] : l'Istidina è in posizione per fungere da [[base]] e rimuovere il protone dal [[gruppo ossidrilico]] della Serina. Attraverso questo cambiamento la Serina diventa molto più reattiva e può, in vicinanza di legami peptidici,formale un nuovo legame con il [[carbonio]] presente nelle [[proteine]]. La carica negativa dell'acido aspartico serve per stabilizzare la catena laterale attiva dell'Istidina. In particolar modo un [[estere]] (RCOOR') o un'[[ammide]] (NH<sub>2</sub>COR, NHRCORʾ, NRʾRʾʾCORʾʾʾ) si legano al gruppo -OH della Serina liberando un alcol (ROH) o un'ammina (RNH<sub>2</sub>, RNHRʾ, RNRʾRʾʾ). In presenza di [[acqua]] si ha la rottura del legame con la Serina liberando [[Acidi carbossilici|acido carbossilico]].
 
==Tipi di serin proteasi==
#[[collagenasi]]
#[[relina]]
Gli enzimi principali appartenenti a questa classe, come [[tripsina]] , [[chimotripsina]] e [[elastasi]] , sono strettamente omologhi, infatti le strutture primarie di quest'ultimi sono identiche per circa il 40%. Tutti questi enzimi hanno una Ser attiva e un His cataliticamente essenziale localizzate nel sito attivo che lega un residuo di Asp che è immerso in una tasca non accessibile al [[solvente]] . Questi tre residui formano una triade catalitica, collegata da [[legami ad idrogeno]] , nel seguente modo: SERINA 195-LEGAME H-ISTIDINA 57-LEGAME H-ASPARTATO 102.
 
==Meccanismo catalitico==
La considerevole uguaglianza strutturale del sito attivo delle serin proteasi implica che i meccanismi catalitici siano simili. Infatti, esse seguono tutte il seguente meccanismo catalitico:
1- dopo che l' [[enzima]] ha legato il [[substrato]] , la Ser 195 attacca nucleofilicamente il [[gruppo carbonilico]] del legame suscettibile per forare un intermedio tetraedico (catalisi covalente);
2- l'anello imidazolico dell'His 57 lega il [[protone]] che si libera dal legame precedente, formando lo ione imidazolico (catalisi basica generale)
3- questi processi sono favoriti dall'effetto polarizzato del [[gruppo carbossilico]] ionizzato dall'Asp 102, che forma un legame idrogeno con l'His 57 (catalisi elettrostatica);
4- l'His 57 cede il protone precedentemente acquisito (catalisi acida generale) promuovendo la rottura dell'intermedio tetraedico con l'eliminazione dell'intermedio acil-enzima (processo di [[acetilazione]] );
5- il [[gruppo amminico]] che si viene a formare (R'NH2) viene rilasciato dall'enzima e sostituito con una molecola d'acqua presa dal solvente;
6- la [[deacetilazione]] avviene con un meccanismo inverso a quello di formazione dell'intermedio:l'acqua agisce da [[nucleofilo]] che attacca la Ser 195 ed il gruppo carbossilico ad essa legata viene rilasciato dall'enzima, ed, infine, quest'ultimo libero viene anch'esso rilasciato.
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