Differenze tra le versioni di "Emoglobina"

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non si ossida a fe3 legando l'ossigeno altrimenti parleremo di metaemoglobina e la frase va in contrasto con quanto riportato sotto parlando della metaemoglobina: viene riportato che si ossida e poi si riduce di nuovo e sotto invece che non può ridursi
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(non si ossida a fe3 legando l'ossigeno altrimenti parleremo di metaemoglobina e la frase va in contrasto con quanto riportato sotto parlando della metaemoglobina: viene riportato che si ossida e poi si riduce di nuovo e sotto invece che non può ridursi)
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L'emoglobina (come altre per altri animali) è necessaria, nonostante l'ossigeno si sciolga nell'acqua, perché la quantità normalmente solubilizzata sarebbe troppo bassa per le esigenze metaboliche di un animale di dimensioni superiori a 1 mm; la presenza della proteina permette di svincolarsi dalla [[legge di Henry]], e portare così l'ossigeno necessario a tutti i distretti del corpo tramite i globuli rossi.
 
Le reazioni di scambio gassoso sono rese possibili dalla presenza di ioni ferro in ogni gruppo. Questo cofattore metallico lega l'ossigenonella ossidandosisua daforma Fe<sup>2+</sup> alega Fe<sup>3+</sup>l'ossigeno durante il passaggio del sangue nei [[polmoni]], e lo cede successivamente ai [[Tessuto (biologia)|tessuti]] nella [[circolazione sanguigna|circolazione]] periferica, riducendosi nuovamente a Fe<sup>2+</sup>. Il passaggio dell'[[ossigeno]] (O<sub>2</sub>) avviene perché i legami con l'[[eme]] sono labili e per altri fattori approfonditi nel paragrafo successivo.
 
=== La saturazione dell'emoglobina === <!-- QUI PUNTANO DEI #REDIRECT -->
 
=== Veleni respiratori ===
Fisiologicamente o per azione di determinate sostanze ossidanti ([[perossido di idrogeno|acqua ossigenata]], [[permanganato di potassio]], [[nitrito]] (NO<sub>2</sub><sup>-</sup>), ecc.) o di certi farmaci e di alcune sostanze contenute nelle [[Vicia faba|fave]] (vedi [[favismo]]), lo ione Fe<sup>2+</sup> ([[ferro|ione ferroso]]) si trasforma in ione Fe<sup>3+</sup> ([[ferro|ione ferrico]]) e l'emoglobina si trasforma in [[metaemoglobina]] (MetHb), condivenendo incapace di legare l'ossigeno legato al ferro mediante legame forte (covalente), che lo rende non disponibile ai tessuti (anemia funzionale). Nel sangue è normale una presenza del 2% di MetHb, se questa percentuale sale, la respirazione viene compromessa. La riconversione a ione ferroso avviene tramite un meccanismo enzimatico [[Riduzione (chimica)|riducente]] (enzima metaemoglobina reduttasi) basato su di una reazione a catena che comporta l'[[ossidazione]] del [[NADPH]] per ridurre il [[glutatione]] che mantiene la cellula in uno stato riducente prevenendo la formazione di MetHb
 
Un altro pericolo per la respirazione è il [[monossido di carbonio]] (CO): l'emoglobina ha una affinità circa 250 volte superiore per questo gas che per l'ossigeno, si lega quindi rapidamente e praticamente in modo irreversibile al CO. Se nell'aria è presente una percentuale di CO pari a 1/250 quella dell'ossigeno (circa una parte per mille di aria), la metà dell'emoglobina si combinerà con l'ossido di carbonio, dando luogo a carbossiemoglobina (HbCO), incapace di legare ossigeno. La carbossiemoglobina viene prodotta in quantità minime anche all'interno dei tessuti, in quanto il CO ha funzione di trasmettitore di segnali.
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