Anticorpo: differenze tra le versioni

Gli anticorpi sono complessi proteici a struttura modulare che condividono una struttura di base ma che presentano notevoli variabilità in specifiche regioni capaci di legarsi a particelle strutturalmente complementari denominate [[Antigene|antigeni]]. In maniera molto grossolana, sono paragonabili a delle Y, costituite da un gambo centrale e due bracci laterali. La loro dimensione è di 15 [[Nanometro|nm]] x 10 nm x 2.5 nm<ref>{{Cita web|url=http://www.slas.ac.cn/upload/20130815-4.pdf|titolo=Matching cellular dimensions with molecular sizes}}</ref>. Le immunoglobuline sono simmetriche e composte da 4 catene: due leggere e due pesanti legate covalentemente da ponti disolfuro presenti tra residui di cisteine le cui posizioni variano a seconda del tipo di anticorpo. Ogni catena contiene una serie di unità costituite da circa 110 amminoacidi formanti una struttura globulare chiamata ''dominio Ig''. Il dominio è contenuto anche in altre proteine che, per la presenza di questa particolare struttura, vengono accomunate sotto il nome di ''superfamiglia delle Ig''. Nello specifico il dominio Ig è costituito da due foglietti β tenuti insieme da un ponte disolfuro composti da 3-5 "nastri" ad andamento antiparallelo collegati da anse le cui sequenze amminoacidiche possono essere importanti per il riconoscimento dell'antigene.