Anticorpo: differenze tra le versioni

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=== Regione variabile (V) e ipervariabile ===
[[File:Antibody structure.svg|thumb|Struttura di un anticorpo]]
Le regioni variabili, costituite da un dominio Ig per entrambe le catene contengono le cosiddette ''regioni ipervariabili'': tratti della catena polipeptidica dove si riscontrano le maggiori variabilità amminoacidiche che donano a ciascun anticorpo la specificità unica verso un antigene. Tali regioni sono costituite dalle 3 anse che collegano i nastri adiacenti dei foglietti β costituite ciascuna da 10 amminoacidi. Dal momento che sono presenti tredue domini per ogni regione variabile (V<sub>H</sub> e V<sub>L</sub>) ci saranno complessivamente 6 regioni ipervariabili per ogni braccio dell'immunoglobulina. Queste sequenze formano una superficie complementare all'antigene e sono pertanto chiamate anche ''regioni determinanti la complementarità'' (Complementarity-Determining Regions, ''CDR''') e sono numerate a partire dall'estremità N-terminale di ogni dominio in ''CDR1'', ''CDR2'' e ''CDR3''. Quest'ultimo si è scoperto essere sensibilmente più variabile rispetto agli altri due ed è quello che effettua più contatti con l'antigene. Le 6 CDR presenti in ciascun braccio sono esposte a formare un'ampia superficie in maniera simile ai recettori per i linfociti T.
La caratteristica di variabilità solo in specifiche regioni consente alle immunoglobuline di avere una struttura di base costante.