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voce completata
{{S|enzimi}}
{{enzybox
| nome = alcol deidrogenasi
| immagine = Human adh.JPG
| didascalia = <!-- didascalia dell'immagine -->
| ECnumber = 1.1.1.1
| nome sistematico = alcol:NAD+ ossidoreduttasi
| altri nomi = aldeide reduttasi; ADH
}}
 
La '''alcol deidrogenasi''' è un [[enzima]] appartenente alla classe delle [[ossidoreduttasi]], che catalizza la seguente [[reazione chimica|reazione]].
:''alcol + NAD<sup>+</sup> = aldeide o chetone + NADH + H<sup>+</sup>''
Si tratta di una proteina con uno ''[[zinc-finger]]'', che agisce su [[alcol]] primari e secondari. Negli [[animali]], ma non nei [[lieviti]], agisce anche su alcol secondari ciclici.
 
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo [[metabolismo|metabolico]] è quello di [[catabolismo|catabolizzare]] alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel [[lievito]] e in molti [[batteri]] essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della [[fermentazione]] alcolica.
Le '''alcol deidrogenasi''' ([[EC]] 1.1.1.1; sinonimo: '''[[aldeide]] [[reduttasi]]''') , il cui valore standard è di <3 U/l , sono gruppi di [[enzimi]] che [[catalizzatore|catalizzano]] la conversione tra un [[alcol]] e la rispettiva aldeide o [[chetone]] utilizzando [[Nicotinammideadenindinucleotide|NAD+(NADH)]] o NADP+(NADPH) come coenzimi.
 
Esiste anche un [[alcol deidrogenasi (NADP+)|altro tipo di alcol deidrogenasi]], che utilizza [[NADPH]] come coenzima.
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo [[metabolismo|metabolico]] è quello di [[catabolismo|catabolizzare]] alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel [[lievito]] e in molti [[batteri]] essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della [[fermentazione]] alcolica.
==Bibliografia==
Il suo numero CAS è 9031-72-5.
*{{en}} Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
 
*{{en}} Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. {{Entrez Pubmed|320001}}
[[Categoria:Ossidoreduttasi]]
*{{en}} Negelein, E. and Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
*{{en}} Sund, H. and Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
*{{en}} Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. {{entrez Pubmed|13605979}}
[[Categoria:OssidoreduttasiEC 1.1.1]]
 
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