Prenilazione
La prenilazione o isoprenilazione o genericamente lipidazione, è l'aggiunta post traduzionale di gruppi isoprenoidi idrofobi alle proteine. Gruppi isoprenilici idrofobi (es., gruppi farnesilici, geranilici, e geranilgeranilici) possono essere aggiunti a residui di cisteina per ancorare proteine alle membrane cellulari. Diversamente dalle ancore GPI e miristoliche, questi gruppi non sono aggiunti necessariamente alle estremità terminali delle proteine.
Prenilazione delle proteine modifica
La prenilazione comporta il trasferimento di un gruppo farnesilico o geranilgeranilico alla cisteina C-terminale della proteina bersaglio. Ci sono tre enzimi che catalizzano le reazioni di prenilazione, la farnesil transferasi, proteasi CAAX e geranilgeranil transferasi I.[1]
La farnesilazione è un tipo di prenilazione, una modificazione post-traduzionale di proteine con cui viene aggiunto un gruppo isoprenile ad un residuo di cisteina. È un processo importante nelle interazioni proteina-proteina e proteina-membrana.[2]
Note modifica
- ^ (EN) P. J. Casey and M. C. Seabra, Protein Prenyltransferases, in Journal of Biological Chemistry, vol. 271, n. 10, 1996, pp. 5289–5292, DOI:10.1074/jbc.271.10.5289. PDF
- ^ (EN) G. Novelli and M. R. D'Apice, Protein farnesylation and disease, in Journal of Inherited Metabolic Disease, vol. 35, n. 5, 2012, pp. 917-926, DOI:10.1007/s10545-011-9445-y.
Bibliografia modifica
- (EN) Patrick J. Casey, Review Biochemistry of protein prenylation, in Journal of Lipid Research, vol. 33, 1992, pp. 1731-1740.
- (EN) W. A. Maltese, Posttranslational modification of proteins by isoprenoids in mammalian cells, in FASEB Journal, vol. 4, n. 15, 1990, pp. 3319-3328. PDF
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