Rubredossina-NAD+ reduttasi
enzima
La rubredossina-NAD+ reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| rubredossina-NAD+ reduttasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.18.1.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| rubredossina:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| rubredossina reduttasi; rubredossina-nicotinammide adenin dinucleotide reduttasi; diidronicotinammide adenin dinucleotide-rubredossina reduttasi; nicotinammide adenin dinucleotide ridotto-rubredossina reduttasi; NADH-rubredossina reduttasi; rubredossina-NAD reduttasi; NADH: rubredossina ossidoreduttasi; DPNH-rubredossina reduttasi; NADH-rubredossina ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- 2 rubredossina ridotta + NAD+ + H+ ⇄ 2 rubredossina ossidata + NADH
Richiede FAD. L'enzima di Clostridium acetobutylicum riduce rubredossina, ferricianuro e diclorofenolindofenolo, ma non ferredossina o flavodossina. La reazione non avviene se il NADPH è sostituito dal NADH. Contiene ferro ed un centro redox.
Bibliografia modifica
- Petitdemange, H., Marczak, R., Blusson, H. and Gay, R., Isolation and properties of reduced nicotinamide adenine dinucleotide rubredoxin oxidoreductase of Clostridium acetobutylicum, in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 91, 1979, pp. 1258–1265, Entrez PubMed 526302.
- Ueda, T., Lode, E.T. and Coon, M.J., Enzymatic oxidation. VII. Reduced diphosphopyridine nucleotide-rubredoxin reductase: properties and function as an electron carrier in hydroxylation, in J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, pp. 5010–5016, Entrez PubMed 4403503.
- Ueda, T., Lode, E.T. and Coon, M.J., Enzymatic ω-oxidation. VI. Isolation of homogeneous reduced diphosphopyridine nucleotide-rubredoxin reductase, in J. Biol. Chem., vol. 247, 1972, pp. 2109–2116, Entrez PubMed 4335861.
- Peterson, J.A., Kusunose, M., Kusunose, E. and Coon, M.J., Enzymatic ω-oxidation. II. Function of rubredoxin as the electron carrier in ω-hydroxylation, in J. Biol. Chem., vol. 242, 1967, pp. 4334–4340, Entrez PubMed 4294330.
